生物化学第三章 酶.pptVIP

第三章 酶(Enzyme);目录;生物体内的新陈代谢是一切生命活动的基础。新陈代谢是由无数的复杂的化学反应组成的，这些化学反应几乎都是在特异的生物催化剂--酶的驱动下进行的。没有酶就没有生命。 ;酶的研究历史;一、酶的概念;（一）酶与一般催化剂的共性 1.用量少而催化效率高， 2.不改变化学反应的平衡点， 3.可降低反应的活化能。;;;;; （二）酶的催化特性 1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高108 — 1020倍；比一般催化剂高107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化3．5×107摩尔底物或每秒钟6×105摩尔底物。 ;; 2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物,催化一种或一类反应，生产特定的产物。如蛋白酶只能水解肽键，而不能水解酯键。 ; 3．高度的不稳定性，酶易失活 多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中性pH、常温和常压下进行。强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。 ; 4．酶的催化活性的可调节性 酶催化作用的一个重要特征是催化活性收到调节和控制。生物体许多生化反应都收到非常有序的调控。如果这种调控的有序性混乱，那么生物体代谢失调，产生疾病，甚至导致死亡。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。;如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等 例如反馈调节 一条代谢途径的终产物，有时可与该代谢途径的第一步反应的酶相结合，结合的结果使这个酶活性下降，从而使整条代谢途径的反应速度慢起来。这种情况称为“反馈抑制 ”。 发生反馈抑制时，代谢终产物与酶结合时，是非共价结合，是可逆的;三 酶的组成;*各部分在催化反应中的作用;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物;多酶体系和多酶复合体;原核生物脂肪酸合成酶系;四 酶的底物专一性; 绝对专一性： 只能作用于特定结构的底物，进行 一种专一???反应，生成一种特定结构的产物。 相对专一性： 作用于一类化合物或一种化学键。 立体专一性：酶只能催化一种立体异构体发生某种化学反应，而对另外立体异构体无作用。类别：旋光异构专一性和几何异构专一性 ;绝对专一性和相对专一性;键专一性举例：酯酶，水解任何醇与酸形成的酯（键） 。;旋光异构专一性和几何异构专一性;乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment）理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的 位置正好相反，因此造成与酶的的三个基团不能完成结合，故而不能受酶的催化。 ;1.核酶 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应. 1982美国T.Cech和Altman于1989年共获诺贝尔化学奖。 ;核酶催化的反应机理 1982年发现四膜虫26s rRNA前体自身剪接的过程。　　1986年发现L19RNA：既有RNA酶活性，又有RNA聚合酶活性。;第二节、酶的命名与分类;1 习惯命名法 ;2 系统命名法 ;（二）酶的分类;1. 氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递的氧化还原反应。;（2）氧化酶类;RH + O2 + 还原型辅助因子;3 水解酶类;4 裂合酶类(lyases);C—O键;5 异构酶类(isomerases);6 连接酶类;乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27; 例1： ATP葡萄糖磷酸转移酶 催化反应：ATP+D—葡萄糖→ADP+D—葡萄糖-6-磷酸 它的分类数字是：EC.2.7.1.1 E.C代表按国际酶学委员会规定的命名 第1个数字(2)代表酶的大类名称(转移酶类) 第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类) 第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体) 第4个数字(1)代表该酶在亚亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体);例2： 乳酸脱氢酶 催化反应： 它的分类数字是：EC.1.1.1.27 E.C代表按国际酶学委员会规定的命名 第1个数字(1)代表酶的大类名称(氧化脱氢酶类) 第2个数字(1)代表亚类(被氧化基团为CHOH) 第3个数字(1)代表亚亚类(氢受体为NAD+) 第4个数字(27)代表该酶在亚亚类中的排号(该酶在该亚亚类中的序号);活性部位(活性中心)：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生生化反应的区域，称为活性中心或活性部位。;（三）必需基团;;活性中心：都是位于酶分子表面呈裂隙状。;