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生物化学
结构
理化性质
功能
Chapter 1蛋白质
一、分子组成:1、特别元素N:每g氮=6.25g蛋白质 基本组成单位:aa
NIL
I
氨基酸:R-C-COOH
带-OH的aa:丝、苏、酪、(化学修饰)
含疏基的皿 半胱氨酸(藤的活性中心、有保护作用)(谷胱期太)
酸性aa:天冬氨酸、谷氨酸(带负电荷)
?性皿精、赖、组(解高带正电荷)
二、m的理化性质:
①两性解离:aa的等电点(PI) PHVPI,解离为阳高子
PH=PI,成为兼性离子,是电中性
PHPI,解离为阴离子
举例PL=4?0 PI:=7. 8的两种氨基的电泳分离时,分离液PH值介于两个之间 ②茸三酮反应570皿③紫外吸收280nm 三、aa的生理功能:
多肽链、蛋白质的主键是肽键,其余为次级键
多肽链有方向性,由N端一(:端(a-氨基,a-梭基) 例:小肽NH厂精一天冬-甘-谷-COOH室全不同的肽链睥-谷-甘-天冬?fiH:00H
肽键平面:
四、蛋白质的分子结构
1、 一级结构M的组成及排列顺序,最重要的结构,基因序例由遗传信息决定一级结构
二级结构:一级结构折叠盘旋.表现为螺旋,折叠
B-转角 无规卷曲、除肽键以外的次级键:氢键。
3、三级结构,特点为(1)形状呈现椭圆形、球形(2)空间维持的次级键主要为
疏水键、离子键、氢键、范得华力也参与3)使疏水集团位于内部,亲力 集团位于外部,使稳定存在于水中,折叠盘旋后形成数个结构域
4、四级结构:两个(或以上)是有三级结构的多肽縫组成的结构,即不同的
蛋白质的亚基,不是在三级结构的基础上盘旋而形成的对大部分蛋白质来源, 具有三级或四级结构才具有生物活性,但并不是所有的有生物活性的蛋白质具有三级(或 以上)的结构。
五、蛋白质的理化性质:
1、 两性触离:兼性、同样有PI
2、 紫外线吸收:入二280nm有最大吸收值,測蛋白质含量
3、 大分子物质
4、 沉淀和变性次级键断裂,主键未断裂:蛋白质从溶液中析出来称为沉淀,Pr在水中的 两个穂定因素:水合膜和表面电荷.强电解质(如NcD可以抑制弱电触质触离也可以吸收 弱电触质的水、使之沉淀,即盐析
六、 Pr的分离和纯化
1、 利用分子信:分子筛、离心、透析变性后:①生物学活性丧失
②对蛋白酶的敏感性増加,易被水解③对化学试剂反应性t
2、 利用电荷:电泳、层析、变性(denaturatcon)-不涉及-级洁构 变性的pr容易沉淀,沉淀的不一定是变性的。
区别pr变性和沉淀的方法:是沉淀而不是变性①盐析法②冰工醇(丙飼)-80*C
七、 pr的功能和结构的关系
分子病 级结构发生改变影响其功能,如镰刀形RBC
chepter2、核酸
一、 分类 1、DNA:有基因组DNA,线粒体DNA两种,是遗传信息的携带者
2、RNA MRNA:蛋白质合成的模板,指导pr合成
tRNA:将AA转运至核蛋白体
rRNA:与pr结合在一起,成核蛋白体,为pr合成提供场所
二、 组成、1、DNA的核酸(dNTP)、A、T、G、C脱氧核糖 磷的一样
2、RNA 的——(NTP) A、U、G、C 核糖
特点:①主键是一 3, 5磷的二酩健②方向性:由5、端-3?端游离發基
三、 DNA
1) DNA一级结构:
核昔酸的排列顺序即碱基排列顺序,蕴藏遗传密码.遗传信息就在此处
2) DNA二级结构-双螺旋结构:①LA]=[T] [G]=[C]②験基无组织器官 特异性③有种属特异性④碱基不受年龄营养状况外在环境影响而改变? 例:从大脑取出一段DNA,在上列哪种组织中找岀同源系列(可以杂交) ①人肝②猪脑③狗肺④狠心⑤猪肝答案为1
DNA是反平行的互补双链结构,碱基位于内侧,按A=T, C=G配对存在,直向相反, 疏水性堆程力 5-AACGCT-3 互补链是(S -TTGCGA-5,或 5, -AGCGTT-3}’
(3)DNA的三极结构 双螺旋结构基础上扭曲为超螺旋,并且在pr
四、 RNA:参与下组成核小体,然后进一步折叠压縮于染色体内,故核小体是染色体基本单 位
1、 mRNA: 7甲基鸟甘帽子,5端,尾巴、PolgA、3端(多聚腺昔酸)(转录后又加上去的)
2、 tRNA:二级结构是三叶草样
三级结构是倒L型
3、 rRNA:与核糖体pr共同组成核糖体
DNA和RNA的区别:①总体上RNA为单链,DNA为双链②RNA中,mRNA最重要,量最少(1%-2%), 半衰期最短, tRNA合量介于两者之间,但含稀有碱基最多,
rRNA合量最多
五、 核酸理化性质
1、 在260皿有紫交战吸收峰值
2、 高分子物质
3、 核酸的变性:DNA:氢键被打断
解链温度(Tm):核酸分子内双链解开50%,增色效应/高色效应
①Tm值取决于G+C比例,成正此,同时②与DNA长度有关 DNA变性的复
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