酶的功能及作用.pptxVIP

第二章 酶（ Enzyme ）; 主要内容;第一节 酶的概况;二、酶学研究简史 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1878年，Kuhne首次提出 Enzyme 一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶（ribozyme）的概念。 1995年，发现脱氧核酶。;三、酶的化学本质 1．大多数酶是蛋白质 1926年美国Sumner得到脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质. 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。 ;证据： ▲引起蛋白质变性的理化因素，可引起酶失活 ▲两性电解质 ▲水解产生氨基酸 ▲受蛋白水解酶作用失活 ▲具有胶体的性质 ▲化学反应;2．核酶 1982年美国T. Cech（切克）等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性。 ;3．有些DNA也有催化活性 1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活性。 4．抗体酶（abzyme) 抗体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区（即肽链的N端）是识别抗原的活性区域，这部分区域被赋予了酶的属性。 1986年美国Schultz和Lerner两个实验室同时在Science上发表论文，报道他们成功地得到了具有催化活性的抗体。 ;四、酶促反应的特点;①酶促反应具有极高的效率 ②酶促反应具有高度的特异性 ③酶促反应的可调节性 ④酶促反应要求严格的环境条件 酶易失活; 五、酶的专一性（特异性）;;酶的专一性（特异性，specificity） ;（1）族专一性（基团专一性，group specificity） ;（2）键专一性 ;3、立体专一性（stereospecificity） ;（3）酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个等 同的基团，只催化其中的一个基团，而不催化另一个。 ;例2： ;六、酶的分类;六大类酶催化反应的性质 ;（1）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。;（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢 ;转移酶类（transferases） ;水解酶类（hydrolases） ;裂合酶类（lyases） ;例2：;异构酶类（isomerase） ;连接酶类（ligases, 也称synthetases合成酶类） ;（连接酶）;2.根据酶的分子组成;结合酶各部分作用： 酶蛋白:决定反应特异性 辅助因子：决定反应种类和性质;辅助因子---金属离子 ;辅助因子---小分子有机化合物 ;（共价结合）;3.根据酶的结构;七、酶的命名; 2. 系统命名法 ; 酶的标码: 国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特定标码。 ?如乙醇脱氢酶的编码是：EC1.1.1.1 第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类； 第二个“1”—— 第1亚类，供氢体为CHOH； 第三个“1”—— 第1亚亚类，受氢体为NAD+； 第四个“1”—— 在亚亚类中的顺序号 ?又如乳酸脱氢酶的编码是：EC1.1.1.27 ; 第二节 酶促反应机制;活性中心的基团均属必需基团，但必需基团还包括活性中心以外的其他一些基团，它们在维持酶的空间结构、酶活性的调节、免疫等方面起着重要的作用。;2.必需基团; 活性中心（active center）外的必需基团 必需基团 结合基团：与底物相结合 活性中心内的必需基团 催化基团：催化底物转化成产物 ;;例：胰凝乳蛋白酶的肽链折叠（示活性中心） ; 结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。 催化部位：底物的敏感键在此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一个。;3.酶的活性中心的特点 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但它们不是刚性的，在与底物接触时表现一定的柔性。 活性部位为非极性的微环境，这有利于与底物的结合。在活性中心内还含有少数极性基团直接与底物相作用。;溶菌酶;;酶的催化机理是降低活化能;例 2H2O2→