蛋白质降解与氨基酸代谢(1)(共164张PPT).pptx

第十章蛋白质降解与氨基酸代谢蛋白质的降解： 外源蛋白的消化 内源性蛋白的选择性降解氨基酸的分解代谢： 脱氨方式、血氨转运、尿素生成氨基酸的生物合成第一页，共一百六十四页。第一节 蛋白质消化、降解及氮平衡一、蛋白质消化吸收 胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶A、B、氨肽酶、弹性蛋白酶。第二页，共一百六十四页。二、蛋白质的降解是有选择性的选择性：（1）异常蛋白、（2）正常的调节蛋白和酶意 义：（1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式蛋白质的周转：人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。周转的速度用半寿期表示。成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2 均很短。第三页，共一百六十四页。选择性降解的特点：（1）居于重要代谢调控位点的酶或调节蛋白，降解速度快（短寿蛋白多是调节蛋白或调节酶）（2）“ 持家蛋白”的降解速度慢（长寿蛋白多是持家蛋白）（3）蛋白质的降解速度受到细胞营养及激素状态的调节，营养缺乏，周转速度加快。第四页，共一百六十四页。真核细胞中蛋白质的选择性降解有两条途径：（1）不依赖ATP的溶酶体途径，没有选择性，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。 泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。第五页，共一百六十四页。第六页，共一百六十四页。肽酶的种类和专一性编号 名 称 作 用 特 征作用于多肽链的N-末端?-氨酰肽水解酶(?-aminoacyl peptide hydrolase)?-羧肽水解酶作用于多肽链的C-末端(?-carboxyl peptide hydrolase)二羧肽水解酶水解二肽(depeptide hydrolase)第七页，共一百六十四页。蛋白酶的种类和专一性编号 名 称 作用特征 实例丝氨酸蛋白酶类活性中心含Ser胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶凝血酶(serine pritelnase)活性中心含Cys硫醇蛋白酶类木瓜蛋白酶无花果蛋白酶菠萝酶(Thiol pritelnase)羧基（酸性）蛋白酶类活性中心含Asp,最适pH在5以下胃蛋白酶凝乳酶[carboxyl(asid) pritelnase]活性中心含有Zn2+ 、 Mg2+等金属金属蛋白酶类枯草杆菌蛋白酶嗜热菌蛋白酶(metallopritelnase)第八页，共一百六十四页。消化道内几种蛋白酶的专一性氨肽酶羧肽酶羧肽酶（Arg.Lys）（）（脂肪族）（Phe. Trp）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶胰蛋白酶第九页，共一百六十四页。三、氨基酸代谢库食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。肌肉中a.a占代谢库的50％以上。肝脏中a.a占代谢库的10％。肾中a.a占代谢库的4％。血浆中a.a占代谢库的1～6％。肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。第十页，共一百六十四页。四、氮平衡氮平衡：机体摄入的氮量和排出量，在正常情况下处于平衡状态。即，摄入氮＝排出氮。氮正平衡：摄入氮＞排出氮，部分摄入的氮用于合成体内蛋白质，儿童、孕妇。氮负平衡：摄入氮＜排出氮。饥锇、疾病。 第十一页，共一百六十四页。五、自然界的氮素循环植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。第十二页，共一百六十四页。第二节 氨基酸分解代谢氨基酸的去向 ：（1）重新合成蛋白质（蛋白质周转）（2）合成血红素、活性胺、GSH、核苷酸、辅酶等（3）彻底分解，提供能量（4）多余的氨基酸转化为葡萄糖、脂肪酸、酮体等第十三页，共一百六十四页。生物固氮硝酸还原氨基酸代谢概况食物蛋白质（次生物质代谢）体蛋白氨基酸特殊途径激素卟啉?-酮酸嘧啶NH4+CO2胺嘌呤NH3脂肪及其代谢中间产物糖及其代谢中间产物鸟氨酸循环尼克酰氨衍生物TCA肌酸胺NH4+尿素尿酸H2OCO2第十四页，共一百六十四页。氨