大二上生物化学第三章酶学.pptx

第三章 酶*;1.酶的化学本质和催化特性;1.2 催化剂的催化特点;特 性;2.酶的组成和结构特点;;作 酶蛋白—决定反应的专一性 用 辅助因子—转移质子、电子、 原子或其它化学基团;; 单体酶: 单亚基酶 2.酶蛋白结构的特点： 寡聚酶:多亚基酶 多酶体系 ;单体酶: 只有一条多肽链或多条肽链通过共价键 --二硫键连在一 起 有无四级结构？ 此类酶较少，一般为催化水解反应，如： 溶菌酶、胰蛋白酶;3.1 酶的命名 (1)习惯命名法:;1961 国际酶学会议 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称: 谷丙转氨酶 酶催化的反应: ?-酮戊二酸 + 丙氨酸 谷氨酸 + 丙酮酸 系统名称: 丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶;3.2 酶的分类;酶的编号是将所有的酶按其催化的反应性质分为六大类后进行的，如乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27）催化下列反应: CH3CHCOOH + NAD+ OH CH3COCOOH+NADH+H+ ;活性中心： 酶分子上直接与底物结合，并起催化作用的部位，叫酶的…. 结合部位 催化部位; 构成酶活性中心的这些基团在一级结构上，可能相距很远， 甚至可能不再一条多肽链上， 但在蛋白质空间结构上（三级结构）彼此很近， 形成具有一定空间结构的区域。;酶活性中心基团都属于必需基团，但也可能包含一些对维持酶活性所需空间构象起作用的非活性中心部位。;专一性（specificity）：指酶对它所作用的底物具有严格的选择性。一种酶只能作用于某一类甚至某一种底物。;专 一 性;;立 体 异 构 专 一 性;4.3 酶的专一性机理;诱导契合学说（induced-fit theory）  1958 Koshland; 5.1 酶 作 用 高 效 率 的 机 理; ;ES——酶与底物复合物 E+S ES E+P 证据：已获得ES结晶 X线衍射法描出ES图象;5.3 酶高效催化的因素(了解）;6. 酶促反应动力学;酶促反应速度的测量（二种方法）： 测定单位时间内底物的消耗量 测定单位时???内产物的生成量(较为准确);在开始一段时间内，反应速度几乎维持恒定; 酶浓度 底物浓度 温度 pH 激活剂 抑制剂;6.1 影响酶促反应的因素—酶浓度;6.2 影响酶促反应的因素--底物浓度;1913 Michaelis 和 Menten 反应速度和底物浓度----米氏方程 ; 三点假设： 1.测定速度为初速度 2.底物浓度显著大于酶浓度 3.ES有一动态平衡;米氏方程特点;当[S]高时，Km《[S]，Km可忽略计。 则：V与[S]无关，符合零级反应。 ;米氏方程---Km意义;米氏方程--- Km基本性质;米氏方程--- Km的实际应用;双倒数作图推导过程;米氏方程变形;小结;酶的最适pH 值： 在一定pH 下，酶促反应具有最大反应速度，高于或低于此pH 值时反应速度下降，通常称此pH 值为….. 酶的最适pH 值不是一特征常数 ;pH影响酶活性的原因 1.过酸、过碱会影响酶分子的构象，甚至 使酶变性而失活。 2.pH改变能影响酶活性部位上有关基团 的解离。（辅酶和辅基的解离） 3.pH能影响底物的解离 4.此外pH改变还会影响ES的解离状态。;影响酶促反应的因素—pH;最适温度： 酶表现最大活力时的反应温度 最适温度不是特征系数 ;温度—反应速度曲线;激活剂：凡能提高酶活性、加速酶促反应的 物质 （除去抑制剂的物质） ;激活剂按化学属性分为三类：;抑制剂： 某些物质并不引起酶蛋白变性，但能使酶分子上的某些必需基团发生变化，使酶活力下降，甚至丧失，致使酶促反应速度降低，这些物质称为酶的 ….