生物化学第十二章 酶活性的调节.ppt

第十二章 酶活性的调节机制;提纲; ;酶的“量变”和“质变”的比较;改变酶量的方式有两种，一种是通过同工酶，另外一种是通过控制酶基因的表达和酶分子的降解。;定义：是指催化相同的反应但性质不同（Vmax和/或Km不同）的酶。它们可能以不同的量出现在一种动物不同的组织或器官，也可能出现在任何真核生物细胞不同的细胞器。 实例：高等动物的乳酸脱氢酶（LDH）有五种形式—M4、M3H、M2H2、MH3和M4。M4由四个M亚基组成，主要存在于骨骼肌，H4由四个H亚基组成，主要存在于心脏。;——在不改变酶浓度的前提下，对已有的酶的活性进行的调控;别构调节的原理在于一些酶除了活性中心以外，还含有别构中心，该中心能够结合一些特殊的配体分子（有时为底物）。当别构中心结合配体以后，酶构象发生改变，从而影响到活性中心与底物的亲和力，并最终导致酶活性发生变化。 能够进行别构调节的酶称为别构酶，与别构中心结合调节酶活性的配体分子称为别构效应物。起抑制作用的别构效应物称为别构抑制剂，起激活作用的别构效应物称为别构激活剂。由底物作为别构效应物产生的别构效应称为同促效应，否则，就称为异促效应。许多别构酶具有多个别构中心，能够与不同的别构效应物结合。 具有协同效应的酶和无协同效应的酶都可以受到别构调节 别构调节最多出现在代谢途径中的反馈抑制（feedback inhibition），有时候还有前馈激活（feed-fo