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亠、填充题
)[1 ]和( )[2]组成,在催化反应时,二者所起
)[3]决定酶的专一性和高效率,2、辅助因子包括( ⑺等。其中(
(
3、酶是由(
4、 酶活力的调节包括酶(
5、 T. R. Cech 和 S. Alman 学奖)。
)[5],(
)[8]与酶蛋白结合紧密,歪亜
)[10]与酶蛋白结合疏松,可用 (
)[12]产生的,具有催化能力的
)[14]的调节和酶
因各自发现了 (
rfn
)[6]和(
)
)[9]除去,
(
)[16]而共同获得
)[11]除去。
)[13]
)
)[15]的调节。
1989年的诺贝尔奖(化
和P. G. Schultz等人发现了具有催化活性的 (
)[17],称
6、 1986 年,R. A. Lerner
( 严
( )°
7、 根据国际系统分类法,所有的酶按所摧化的化学反应的性质可以分为六大类 严、
严、( 严和(
严]、(
\[24]
)
按国际酶学委员会的规定,每一种酶都有一个惟一的编号。醇脱氢酶的编号是
1
1、
酶蛋白
2
1、
辅助因子
3
1、
酶蛋白
4
1、
辅助因子
5
2、
辅酶
6
2、
辅基
7
2、
金属离子
8
2、
辅基
9
2、
化学方法处理
10
2、
辅酶
11
2、
透析法
12
3、
活细胞
13
3、
生物催化剂
14
4、
旦
里
15
4、
活性
16
5、
核酶(具有催化能力的RNA)
17
6、
抗体
18
6、
抗体酶
19
7、
氧化还原酶类
20
7、
转移酶类
21
7、
水解酶类
22
7、
裂合酶类
23
7、
异构酶类
24
7、
合成酶类
表(
)[1] , 4个数字分别代表(
)[2]、(
)[3]、
(
) 和(
) 。
9、
根据酶的专-
一性程度不同,
酶的专一
•性可以分为(
) 专一性、
(
)[7]专一性和(
) 专
性。
10、
关于酶作用专
性提出的假说有
(
)]、(
) 和
(
) 等几种。
11、
酶的活性中心包括(
) 和(
) 两个功能部位,其
中(
) 直接与底物结合,
决定酶的专
性, (
) 是发
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
21
22
23
24
25
26
( ) 等。
19、固定化酶的理化性质会发生改变,
[4]等。
专一性。
酶等则可以被( ) 共价修饰调节。
27、判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的(
) °
、是非题
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18
19
20
2、 对于可逆反应而言,酶既可以改变正反应速度,也可以改变逆反应速度。
3、 酶的化学本质是蛋白质。[2]
4、酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
[3]
5、酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
[5]
[4]
6、酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
7、酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。
[6]
从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖 酶对果糖的亲和力更高。⑺
(Km=6X10
■6
mol/L)或果糖
3
(K m=2 X10 mol/L)。则已糖激
9、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,
与酶浓度无关。
[8]
10、Km是酶的特征常数,在任何条件下,
Km是常数。[9]
11、Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与酶的底物无关。
Km 值。Z
12、一种酶有几种底物就有几种
[10]
13、当[S] Km时,V趋向于Vmax,此时只有通过增加[E]来增加V. [12]
14、酶的最适pH值是一个常数,每一种酶只有一个确定的最适 pH值。[13]
[14]
15、酶的pH值-酶活性曲线均为钟罩形。
16、酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。
[15]
17、酶反应的温度系数高于一般反应的温度系数。
[16]
18、金属离子作为酶的激活剂,有的可以相互取代,有的可以相互拮抗。
[18]
[17]
19、增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。
2、 对。
3、 错。大多数酶的化学本质是蛋白质,但有些 RNA也可以催化化学反应(核酸的剪切、加工),具有酶的性质。
4、 错。构成酶活性中心的氨基酸残基可以由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成,也可以由在一级结构中相
距较远的、或位于不同肽链上的若干氨基酸残基组成,但在空间结构上它们彼此靠近。
5、 对。酶通过降低化学反应的活化能加快化学反应的反应速度,但不改变化学反应的平衡常数。
6、 对。检查酶的含量及存在,不能直接用重量或体积
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