沈阳药科大学生物化学酶.pptxVIP

1;第一节 酶是生物催化剂一、酶的生物学意义;二、酶作用的专一性;1、立体化学专一性;例2：精氨酸酶只能催化L-精氨酸水解;（1）立体异构专一性：;（2）几何异构专一性：;2、非立体化学专一性;（1）键专一性;（2）基团专一性;（3）绝对专一性;酶作用专一性的机制;三、酶的分类与命名（一）酶的分类;（二）酶的命名;2、系统命名法;第二节 酶的结构与功能一、酶的化学组成;根据酶的组成成份，将酶分成两类：;（1）单纯酶;（2）结合酶;二、酶的辅助因子;二、酶的辅助因子;二、酶的辅助因子;（一）无机离子对酶的作用;（一）无机离子对酶的作用;表5-1 酶分子中含有或需要的无机元素举例;（二）维生素与辅助因子的关系;（二）维生素与辅助因子的关系;（三）蛋白质类辅酶;三、酶的结构与功能（一）酶的活性中心和必需基团;图5-3 胰凝乳蛋白酶活性部位示意图;（二）酶的活性中心与酶作用的专一性;（三）空间结构与催化活性;（四）酶原的激活;第三节 酶的作用机制一、酶能显著降低反应活化能;二、中间复合物学说与酶作用的过渡态;三、酶作用高效率的机制;（一）底物的“趋近”和“定向”效应;（二）底物变形与张力作用;某些酶与底物结合形成反应活性很高的共价中间产物。 ＊亲电催化 亲核催化剂给底物提供电子对，形成共价键 组氨酸咪唑基、丝氨酸羟基、半胱氨酸的巯基 ＊亲核催化 亲电催化剂从底物中吸取一对电子。;（四）酸碱催化作用;四、核酶与抗体酶;第四节 酶促反应的动力学;;（一）米氏方程及其推导;（二）米氏常数（Km）的意义;（二）米氏常数（Km）的应用;（二）米氏常数（Km）的应用;（二）米氏常数（Km）的应用;（三）米氏常数的求法;2、Hanes作图法;二、pH的影响与最适pH;三、温度的影响与最适温度;四、酶浓度的影响;五、激活剂的影响;六、抑制剂的影响;（一）不可逆抑制;1、非专一性不可逆抑制;1、专一性不可逆抑制;（二）可逆抑制;1、竞争性抑制;竞争性抑制的动力学特点：;竞争性抑制的典型例子I：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制;竞争性抑制的典型例子II：磺胺类药物;2、非竞争性抑制;;3、反竞争性抑制;反竞争性抑制??动力学特点：;表5-3 三类抑制作用的动力学比较;（三）过渡态类似物;自杀底物;第六节 重要的酶类;一、寡聚酶;1、含有相同亚基的寡聚酶;2、含有不同亚基的寡聚酶;（1）双功能寡聚酶;（2）含有底物载体亚基的寡聚酶;二、同工酶;乳酸脱氢酶LDH;三、诱导酶;四、调节酶;（一）共价调节酶;主要的化学修饰类型;（二）变构酶;变构酶的协同效应;变构酶的反应初速度－底物浓度关系;第七节 酶在医药学上的应用;一、酶在疾病诊断上的应用;（一）血清酶测定应用于肝胆疾病的诊断;（二）血清酶测定应用于急性心肌梗死的诊断;（三）血清酶测定应用于诊断肿瘤;二、酶在疾病治疗上的应用;三、固定化酶及其在医药上的应用;（二）固定化酶的制备方法;（三）固定化酶在医药上的应用