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两分子脱水缩合为二肽， 肽键 第一章 蛋白质的元素组成(克氏定氮法的基础) 碳、氢、氧、氮 、硫 ( C、H、O、N、S ) 以及磷、 铁、 铜、 锌、 碘、 硒 蛋白质平均含氮量(N%)：16% ∴ 蛋白质含量=含氮克数×6.25 (凯氏定氮法) 基本组成单位 氨基酸 熟悉氨基酸的通式与结构特点 1. 20 种 AA 中除 Pro 外，与羧基相连的α-碳原子上都有一个氨基，因而称α-氨 基酸。 2. 不同的α-AA，其 R 侧链不同。氨基酸R 侧链对蛋白质空间结构和理化性质有 重要影响。 3. 除 Gly 的 R 侧链为 H 原子外， 其他 AA 的α-碳原子都是不对称碳原子， 可形成 不同的构型，因而具有旋光性。 氨基酸分类P9 按侧链的结构和理化性质可分为： 非极性、疏水性氨基酸 极性、中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 等电点概念 在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液 的 pH 值即为该氨基酸的等电点 (isoelectric point，pI )。 紫外吸收性质 含有共轭双键的芳香族氨基酸 Trp(色氨酸), Tyr (酪氨酸) 的最大吸收峰在 280nm 波长附 近。 氨基酸成肽的连接方式 由 10 个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽。 而更多的氨基酸相连而成的肽叫做多肽；多肽链有两端，其游离a-氨基的一端称氨基末端 或 N-端，游离 a-羧基的一端称为羧基末端或 C-端。 肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。 蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。 谷胱甘肽GSH GSH 是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 (1) 体内重要的还原剂 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化， 使蛋白质处与活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用 可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与 DNA、RNA 或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。 蛋白质1~4 级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键 蛋白质是氨基酸通过肽键相连形成的具有三维结构的生物大分子 蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。主要化学键是肽键，有的 还包含二硫键。 蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以 氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α -螺旋、β-折叠、β-转角和无规 卷曲等。蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。 二级结构的主要结构单位——肽单元 (peptide unit) [肽键与相邻的两个α-C 原子所组成的 残基，称为肽单元、肽单位、肽平面或酰胺平面(amide plane)。它们均位于同一个平面上， 且两个α-C 原子呈反式排列。 ] 二级结构的主要化学键 ——氢键 (hydrogen bond) 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上, 由于氨基酸残基侧链 R 基的相互作用进 一步盘曲或折迭而形成的特定构象。也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排 布位置。蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德 华力等。此外， 某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。 由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象，称为蛋 白质的四级结构。 [亚基(subunit)：由一条或几条多肽链缠绕形成的具有独立三级结构的蛋 白质。 ] 蛋白质二级结构的基本形式？重点掌握-旋、β-折叠的概念 α-螺旋 ( α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角 (β–turn or β -bend) 无规卷曲 (random coil) α-helix ① 多个肽平面通过 C α的旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。 ② 主链螺旋上升， 每 3.6 个氨基酸残基上升一圈， 螺距 0.54nm。肽平面和螺旋长轴平行。 ③ 相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧 (C ＝O)和亚氨基氢(NH)形成许多链内氢键，即每 核酸——核苷酸—— 一个氨基酸残基中的亚氨基氢和前面相隔三个残基的羰基氧之间形成氢键，这是稳定 α-螺旋的主要化学键。 ④ 肽链中氨基酸残基侧链 R 基，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷均会影响α－螺 旋的形成。 β-pleated sheet ①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈 110°角。