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- 2023-04-23 发布于上海
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农学酶食品生化;几个有关名词;
; 酶具有一般催化剂的特征
只能催化热力学上允许进行的反应;
可以缩短化学反应到达平衡的时间,而不改变反应的平衡点;
用量少,反应中本身不被消耗;
通过降低活化能加快化学反应速度。(图);;
1、酶具有高效催化性
V酶比V无高108-1020倍。
2、酶具有高度专一性
(1)绝对专一性
(2)相对专一性
(3)立体专一性;专一性种类;3、酶的活性是受严格控制的(可调节性)
;
按化学组成分:
单纯蛋白酶:指生物活性仅决定于蛋白质部分。
结合蛋白酶:由蛋白质和非蛋白质部分组成的酶。
非蛋白部分一般是有机小分子化合物或金属离子,称为辅因子。辅因子又可分为辅酶和辅基,二者无本质区别。
根据酶分子的结构特点:
单体酶:仅有一条多肽链组成的酶。
寡聚酶:有几个甚至几十个亚基组成的酶。
多酶复合体:由功能相关的一组酶在空间相互嵌合的复合体。; 酶的分子组成;金属酶(metalloenzyme)
金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失。
金属激活酶(metal-activated enzyme)
金属离子为酶的活性所必需,但与酶的结合不甚紧密。 ;金属离子的作用
参与催化反应,传递电子;
在酶与底物间起桥梁作用;
稳定酶的构象;
中和阴离子,降低反应中的静电斥力等。;辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为
;
1、酶的命名;习惯名:命名原则如下--
( 1.)根据酶的底物命名。
(2.)根据所催化的反应的性质命名。
(3.)有的酶结合上述两个原则命名。
(4.)在这些基础上有时还加上酶的来源或酶的其它特点。;2、酶的分类;第三节 酶的作用机制;促使化学反应进行的途径:
用加热或光照给反应体系提供能量。
使用催化剂降低反应活化能。;二、中间产物学说--关于酶催化高效性
的假说(Henri 和Wurtz, 1903);三、诱导嵌合学说--关于酶作用专一性
的假说;;第22页/共50页;诱导嵌合学说(Koshland,1958):
酶活性中心的结构???一定的柔性, 当底物与
酶分子结合时, 诱导酶蛋白的构象发生有利于与
底物结合的变化, 使反应所需的催化基团和结合
基团正确地排列和定向, 转入有效的作用位置, 这
样才能使酶与底物完全吻合, 结合成中间产物。;;第25页/共50页;;溶菌酶的活性中心;活性中心内的必需基团; 酶原激活;;同工酶
同工酶:能催化相同的化学反应,但酶的分子结构与理化性质不完全相同的一组酶。;* 举例:乳酸脱氢酶(LDH1~ LDH5);临床意义;1、酶活力及酶活力单位
2、酶的比活力
也就是酶含量的大小,即每克酶蛋白所具有的酶活力,一般用单位/毫克蛋白(u/mg蛋白质)表示。有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单位表示。;影响酶促反应速度的因素
1、底物浓度对酶促反应速度的影响
(1)[S] 与V关系曲线
(2)米氏方程
(3)Km值的意义
(4) Km值的求法; PH影响酶和底物的解离状态,只有它们处于最佳解离状态时,才容易形成中间产物,使反应顺利进行。
;第37页/共50页;3、温度对酶促反应速度的影响
(1)温度与V关系曲线
(2)最适温度
(3)温度影响酶活力的因素
;4、激活剂对酶促反应速度的影响
激活剂:凡是能提高酶活性的物质。
可分为二类:
(1)无机离子:a:金属离子;b:阴离子;c:氢离子
(2)中等大小的有机分子:抗坏血酸、半胱氨酸、谷氨酸;乙二胺四乙酸(EDTA)。;5.抑制剂对酶促反应速度的影响 ;抑制剂可分为两大类:不可逆抑制剂和可逆抑制剂
(1)不可逆抑制剂
抑制剂与酶的结合是一不可逆反应,不能用透析等方法除去抑制剂。
举例:有机磷杀虫剂(1605,敌百虫);碘乙酸,碘乙酰胺等。
(2)可逆的抑制作用
抑制剂与酶的结合为一可逆反应,可以用透析等方法除去抑制剂。
分为两种主要类型:
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