化学生物学化学物质与蛋白质的相互作用.pptxVIP

化学生物学化学物质与蛋白质的相互作用;一、沉淀作用的类型;一、沉淀作用的类型;二、沉淀剂的类型;阴离子对蛋白质盐析影响较显著，而阳离子影响次之。 含高价阴离子的盐，效果比1价的盐好 ;（2）金属离子沉淀法 ;2．等电点沉淀;优点： （1）很多蛋白质的等电点都在偏酸性范围内，而无机酸通常较廉价； （2）某些酸，如磷酸、盐酸和硫酸的应用能为蛋白质类食品所允许； （3）常可直接进行其他纯化操作，无需将残余的酸除去。 ;3．有机物沉淀;（2）酚类化合物及有机酸沉淀 ;单宁-蛋白质结合是分子识别的典型例子。要考虑作为供体的多酚和作为受体的蛋白质的分子组成、结构和构型，也要考虑它们的协同作用。Haslam等认为，可用“手-手套”(Hand-in-Glove)模型说明此反应。蛋白质分子中疏水基团较集中的部位构成“疏水袋”，单宁分子进入“疏水袋”中并通过氢键加强结合。因此影响单宁与蛋白质结合的因素有：单宁的分子尺寸，分子量大于500时产生较牢固的结合；单宁的酚羟基和疏水基数量多者结合强；具有柔性的分子构型者结合强；水溶性低者结合强。因此水解单宁的收敛性与其所含疏水基多少有直接的关系，缩合单宁则与其聚合程度有关，往往前者的收敛性大于后者。 ;4．聚合物沉淀;第二节 化学物质对蛋白质的稳定作用;蛋白质变性： 某些物理或化学因素破坏了维持蛋白质结构的天然状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失的现象;使蛋白质稳定的化学方法;第三节 化学物质对蛋白质侧链基团的共价修饰作用;一、生物体内蛋白质加合物的形成;1．可与蛋白质发生反应的化合物;2．蛋白质分子中的可反应基团;;二、特定的氨基酸残基侧链基团的修饰;1．巯基的化学修饰;有机汞试剂（对氯汞苯甲酸 ） ;2．氨基的化学修饰;3．羧基的化学修饰;4．咪唑基的化学修饰;5．酚和脂肪族羟基的化学修饰;6．胍基的化学修饰;;三、亲和性标记;第四节 蛋白质光谱探针;;一、蛋白质吸光探针;;;2．染料探针;考马斯亮蓝G-250测蛋白质含量;二、蛋白质荧光探针;常用的蛋白质荧光探针 ;常用的蛋白质荧光探针;常用的蛋白质荧光探针;三、蛋白质光散射探针;三??蛋白质光散射探针;Thanks;感谢观看！