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生化讲课稿的学习资料;特殊氨基酸： 脯氨酸Pho：亚氨基酸，修饰成羟脯氨酸，常出现于β-转角中 半胱氨酸：硫键脱氢后可形成胱氨酸，同型半胱氨酸 甘氨酸：非L-a-型氨基酸 不可转氨基反应的氨基酸：赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸 生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸 生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏氨酸 非编码氨基酸：羟脯氨酸、羟赖氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸、同型半胱氨酸、磺酸丙氨酸、5-羟色氨酸 必需氨基酸： 异亮、甲硫、缬、亮、色、苯丙、苏Thr、赖Lys 半必需氨基酸（组氨酸、精氨酸）;;两性解离及等电点 　　氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。;有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pl为4.6；5.0；5.3；6.7；7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是：;6;蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，在多肽链中其主链是由a-碳和肽键构成的重复排列。 一级结构是空间结构和生物学功能的基础 主要化学键是肽键，其次是二硫键;蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。主要的化学键：氢　键 　模　体：蛋白质分子中由两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象并发挥特定的作用。 　锌指结构是一个典型的模体，由一个α-螺旋和二个反平衡的β-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。;蛋白质的二级结构： 形式：α-螺旋、β-折叠（片层）、β-转角、无规卷曲 脯氨酸的存在干扰α-螺旋的形成 多个谷、天冬氨酸的存在干扰α-螺旋的形成 稳定依靠的化学键是侧链基团间氢键 蛋白质的三级结构 化学键：次级键（疏水作用、盐键、氢键、范德华力） 蛋白质的四级结构 由各个亚基借氢键、盐键缔合而成;蛋白质的两性电离， 蛋白质等电点：大多数接近于5.0，净电荷为零时溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点 蛋白质的胶体性质???水化膜、表面电荷 蛋白质的紫外吸收：共轭双键 蛋白质的呈色反应： 茚三酮反应：呈色反应，检测蛋白质的含量 双缩脲反应：检测蛋白质的水解程度;变性的概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不破坏蛋白质的一级结构。 变性可以导致一级结构的变化（破坏二硫键），不破坏一级结构 变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 变性后的特点：溶解度下降、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解 变性与沉淀的关系：变性的蛋白质容易沉淀，沉淀的蛋白质容易变性。但二者没有必然的联系。;12;13;14;15;16;17;18;19;20;21;22;23;24;25;26;27;28;29;30;31;32;33;34;35;36;37;38;39;40;41;42;43;44;45;46;47;48;49;50;51;52;53;54;55;56;脂 类 代 谢;脂 类 概 述 ;59;60;61;62;63;64;65;66;67;68;69;70;71;72;73;74;75;76;77;78;79;氨 基 酸 代 谢Metabolism of Amino Acids;81;82;83;84;85;86;87;88;89;90;91;92;93;94;95;96;97;98;感谢观看！