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蛋白质生工的学习资料;一、氨基酸 二、肽 三、蛋白质的结构 四、蛋白质的性质 五、蛋白质的功能;1结构;生物体内常见氨基酸的分类; 参与蛋白质构成的氨基酸中，有20种氨基酸出现频率高，直接作为合成蛋白质的构件分子，有自己的密码子，称为标准氨基酸。 按照氨基酸侧链的极性和电荷情况，将20种蛋白质标准氨基酸分为5组： ;非极性、脂肪族侧链氨基酸组;非极性、芳香族侧链氨基酸组;极性、不带电荷R侧链组;带负电荷R侧链组;带正电荷R侧链组;二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号;非标准氨基酸; 两性解离和等电点 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化 ; 调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3 +基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 对于一氨基、一羧基氨基酸：pI = (pK1+ pK2 )/2 pK1为α-羧基解离一半时溶液的pH。 pK2为α-氨基解离一半时溶液的pH。 ;;;(1)α-氨基与甲醛的反应——氨基酸的甲醛滴定法;(2) 桑格反应;二硝基氟苯法（DNFB法）分析N末端;（3）艾德曼反应——与PITC的反应;PITC法分析N末端;巯基反应;茚三酮的反应;氨基酸的光学活性与构型;氨基酸的紫外光谱性质;氨基酸的分离分析;离子交换柱层析的原理;根据组成分;;蛋白质一级结构;肽基的特征;多个氨基酸通过肽键按顺序连在一起形成多肽链，每个氨基酸单位称为残基。 多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 如上述五肽可表示为：AlaGlyTyrGlyTyr;; ;生物体内有些寡肽或多肽的含量尽管很低，但具有特殊的生理功能，常称为活性肽。 如：谷胱甘肽；缬氨霉素；脑啡肽；抗菌肽等等。;谷胱甘肽（GSH） ;酸味肽;抗菌肽;蛋白质的氨基酸顺序具有特异性;一级??构;蛋白质的构象：蛋白质分子中各原子和基团在三维空间所构成的特定空间结构。 朊病毒 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间盘曲、折叠所形成的构象。不涉及侧链基团的空间排布。 ;肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋转。 肽键中的四个原子和它相邻的两个α-碳原子处于同一平面，形成了酰胺平面，也称肽键平面。 在酰胺平面中C=0与N-H呈反式。;多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。 Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。 ψ和φ这一对两面角决定了相邻两个酰胺平面的相对位置，也就决定了肽链的构象。 ;α－螺旋;α-螺旋中原子的线性排列;α-螺旋的稳定性;(２) β－折叠;(３) 非重复性二级结构;无规则卷曲; Ω环 ;蛋白质超二级结构;角蛋白;与α-角蛋白有关的生活常识;;三级结构;在比较大（含有200个以上氨基酸残基）的蛋白质三级结构中，往往会出现一个以相对独立的紧密结构区域，称为结构域。 最常见的结构域约含40-400个残基。 不同的结构域具有专一性的作用。 结构域之间的肽链称为铰链区。;细胞内，蛋白质生物合成过程中即伴随多肽链的自发折叠，有的是自发快速完成，有的需要分子伴侣的辅助才能完成; 在体外，多肽链的折叠要慢得多。 多肽链中的疏水氨基酸残基相互挤在一起排开水，亲水氨基酸残基位于分子表面，形成比较稳定的天然构象。 形成蛋白质特定天然构象的信息来源于蛋白质的一级结构，一级结构决定高级结构。;蛋白质的变性;第59页/共94页;变性的因素 ;蛋白质变性，常有下列现象出现：;肌红蛋白的结构与功能;蛋白质的四级结构;四级结构中的每个亚单位成为亚基，由相同亚基组成的蛋白质称为同聚体，不同亚基组成的称为异聚体。 各亚基主要通过非共价键缔结在一起，其中疏水作用贡献最大，范德华力最小，氢键和离子键提供了亚基间特异性结合的作用力。 ;组成蛋白质氨基酸的α-碳原子是不对称的，由极性多肽链折叠而成的亚基也是手性分子，但具有四级结构的蛋白质分子往往具有对称性。;蛋白质的变构效应;变构效应（别构效应）：多亚基蛋白（或酶）因某效应物与之结合而导致自身的构象和活性发生改变的现象。 蛋白质结构决定其功能，蛋白质一级结构的变化，有时甚至是一个氨基酸残基的改变，也有可能引起蛋白质分子构象的改变，从而使蛋白质失去正常功能