生物化学简明教程 第四 酶.pptxVIP

生物化学简明教程 第四 酶;The Nobel Prize in Chemistry 1907;The Nobel Prize in Chemistry 1946;The Nobel Prize in Chemistry 1972;The Nobel Prize in Chemistry 1989;酶是生物催化剂。 ;酶的化学本质;酶的催化特性;酶的催化效率： 比化学催化剂高107～1013倍， 比非催化反应高108～1020倍。;N+3H2;酶作用的专一性;;;;;;酶的分类;六大类酶催化反应的性质 ;（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢 ;2．转移酶类（transferases） ;3．水解酶类（hydrolases） ;4．裂合酶类（lyases） ;5．异构酶类（isomerase） ;6．合成酶类（synthetases, 也称ligases连接酶类） ;酶的命名;1961年国际酶学委员会（enzyme commission）提出的酶的命名和分类方法。;酶的编号: ;酶的组成 ;根据酶蛋白分子的特点将酶分成三类 ;单体酶;寡聚酶;多酶络合物;活性部位 （活性中心）;Glu和Asp的-COOH;Active sites may include distant residues. (A) Ribbon diagram of the enzyme lysozyme with several components of the active site shown in color. (B) A schematic representation of the primary structure of lysozyme shows that the active site is composed of residues that come from different parts of the polypeptide chain.;必需基团;;胰凝乳蛋白酶;Enzyme inhibition by diisopropylphosphofluoridate (DIPF), a group-specific reagent. DIPF can inhibit an enzyme by covalently modifying a crucial serine residue;第40页/共117页;酶原的激活;胃蛋白酶原（pepsinogen）的激活 ;赖;3、胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）的激活 ;酶原激活的意义？; 同工酶(isoenzyme or isozyme) ;乳酸 丙酮酸 ; 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase, LDH） ;不同分子形式的同工酶催化相同的化学反应;酶催化作用的机理;降低反应所需的活化能 ;第52页/共117页;;锁钥学说（lock and Key theory） ;;;两个反应的分子，它们反应的基团互相靠近。;指酶的催化基团与底物的反应基团之间的定向。 ;第59页/共117页;张力效应和底物形变（strain and distortion） ;酸碱催化（acid-base catalysis） ;共价催化（covalent catalysis） ;酶促反应速度的测定;酶浓度与反应速度的关系;底物浓度与反应速度的关系;;;当底物浓度高达一定程度;（米氏方程）;;米氏常数的意义;Km是酶的一个特征性常数;当酶能催化几种不同的底物时，Km值一样吗？;Km除了与底物类别有关外，还与哪??因素有关？;如何测定米氏常数？;双倒数作图法（Lineweaver-Burk作图法） ;pH对酶作用的影响;pH影响反应速度的原因 ;因为它除了受到底物的种类、温度、时间等的影响外、还受底物浓度、酶浓度等因素的影响。;温度对酶反应速度的影响 ;它随底物的种类、浓度, 溶液的离子强度, pH, 反应时间等的影响。;激活剂（activator）对酶反应速度的影响 ;抑制剂(inhibitor)的影响 ;1、不可逆抑制作用(irreversible inhibition) ;1、不可逆抑制作用（irreversible inhibition） ;2、可逆抑制作用(reversible inhibition);例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用 ;竞争性抑制作用动力学方程;竞争性抑制作用动力学方程的特征 ;竞争性抑制的应用;（2）非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition） ;非竞争性抑制作用动力学方程;非竞争性抑制作用动力学方程特征;酶的别构效应;别构调节物(allosteric effector