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生物化学32012的学习材料;2;3;正常型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys -- β链 N 谷氨酸 镰刀型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys -- β链 缬氨酸;根本原因：基因突变;第二章?蛋白质化学;三聚氰胺;二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 ;同分异构现象;? 手性——实物与其镜像不能完全重合的特性; ;透视式 纽曼投影式 楔形式;费歇尔投影式;顺序法则;费歇尔提出把甘油醛的两种结构分别定义为D,L型,并把其它化合物与之相关连,定义出D,L型. D,L构型表示法中D,L是为人为选择的，是相对于标准物质——甘油醛而来的，所以叫做相对构型。 右旋甘油醛为D构型（拉丁文Dexcro的首字母），左旋甘油醛为L构型（拉丁文Leavo的首字母）。其他化合物的构型是以甘油醛的构型为参照， ;16; 除甘氨酸外，其他所有构成蛋白质的α-氨基酸都是L-型的。 ;（二）氨基酸的分类;（1）非极性疏水氨基酸;（2）极性中性氨基酸;;;（3）酸性氨基酸;（4）碱性氨基酸;2、根据营养价值分类;（三）氨基酸的理化性质;;等电点(isoelectric point,pI) 分子呈电中性时的溶液的pH值。;2、茚三酮反应：除Pro生成黄色化合物外,其它AA生成蓝紫色化合物（570nm）; ;第30页/共141页;;三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式 ;;;35;脑啡肽;谷胱甘肽 G-SH 抗氧化 、解毒，用于重金属、丙烯腈、氟化物、一氧化碳及有机溶剂等中毒 ;促甲状腺激素释放激素（TRH） 为下丘脑中促垂体激素的一种。 由谷氨酸，组氨酸及脯氨酸结合成三肽 主要作用于腺垂体促进促甲状腺激素（TSH）释放 ;39;(二)多肽链;方向性：一条多肽链有两个末端，自由?-氨基，称为氨基端或N-端；游离?-羧基，称为羧基端或C-端。;;第二节 蛋白质的分子结构;;一、蛋白质的一级结构;是区分不同蛋白质最基本、最重要的标志之一;（二）一级结构是空间结构的基础;一级结构由DNA分子上相应核苷酸序列即遗传信息决定 不同生物具有不同遗传物质DNA 编码合成出不同的蛋白质 物种的分子基础;二、蛋白质的空间结构;（一）维持蛋白质空间结构的化学键;次级键;次级键由蛋白质分子的主、侧链上的极性、非极性基团和离子基??相互作用而形成的 键能小而多 在维持蛋白质严密空间结构和生理功能上非常重要;结构层次与次级键;氢键: 蛋白质分子中可以在主链的肽键间形成的氢键也可以是侧链与侧链或侧链与主链间形成的氢键。;主链-侧链间;(2)疏水键(疏水亲脂相互作用)：蛋白质分子的侧链有一些极性很小的基团，这些基团疏水性较强。如缬、亮、异亮、苯丙、色氨酸,它们之间相互接触形成稳定的相，这种力称为疏水亲脂相互作用。 ;疏水键;疏水键;盐键(又称盐桥或离子键);共价键;第61页/共141页;（二）蛋白质的二级结构的概念及类型;1. α-螺旋 ;Pauling ;;氨基酸残基的R-侧链位于螺旋外侧;蛋白质多肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm，每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm。 ; 在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢链。 ;2. ?-折叠;?-折叠可由2~5个肽段之间经C=O与N-H形成氢键形成,氢键方向与肽链长轴方向垂直。 ;;?-折叠;3.β转角(β-turn）;由四个氨基酸残基组成,弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。;没有共同规律的空间结构,无序构象总称,也象其他二级结构 一样是明确而稳定的结构，这类结构常构成酶活性部位和其他一些蛋白质特异的功能部位。;无规则卷曲示意图;核糖核酸酶分子中的二级结构;(三) 蛋白质的三级结构;由于多肽链进一步盘曲折叠使得多肽链长轴缩短而成球状或椭圆形;一些在一级结构上相距很远的R基团经过折叠后在空间结构上可以相互靠近形成能发挥生物学功能的特定区域如酶的活性中心.;2 三级结构的特点;;鲸肌红蛋白;(四) 蛋白质的四级结构 ;一般来说亚基不具有生物活性，即使有也很小，只有当这些亚基聚合成一个完整的蛋白质分子后，才具有生物活性。 如血红蛋白 ;血红蛋白是由四个亚基组成，2个α-亚基，2个β-亚基，每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成 。４个亚基以正四面体的方式排列，彼此之间以非共价键相连（主要是离子键、氢键） 。;;三 蛋白质分子结构与功能的关系;;第90页/共141页;