生物化学酶竞争性抑制辅酶维生素.pptxVIP

生物化学酶竞争性抑制辅酶维生素;什么是酶?;酶学历史;淀粉糖化酶;1835—37年：Berzelius提出： 催化作用 catalysis 催化剂 ~ ~ ~ ~ 酶 ; Sumner 获诺贝尔奖;酶的概念;酶学研究简史;第一节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme ;酶的不同形式;绝大多数酶是蛋白质，酶有特殊的催化作用。 酶是催化剂，与普通化学催化剂有相同之处，又有独特的催化特点： 高效率 高专一性 高度不稳定性 活力可调节;（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶;（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨基酸组分的酶称为结合酶 ;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;*各部分在催化反应中的作用; 金属酶;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;;维生素与辅酶;维生素与辅酶;Vit B1(硫胺素,thiamine);Vit B2 （核黄素,riboflavin）;Vit PP（烟酰胺，尼克酰胺）;维生素 B6（吡哆醛，吡哆胺）;泛酸(pantothenic acid);生物素biotin;叶酸(folic acid);维生素B12 （钴胺素,coholamine）;二、酶的活性中心;或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。;活性中心内的必需基团;;溶菌酶的活性中心;第二节 酶促反应的特点与机理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。;（一）酶促反应具有极高的效率 ;;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;绝对特异性;相对特异性 ; 人体内有多种蛋白激酶，它们均催化底物蛋白质 丝氨酸（或苏氨酸）残基上羟基的磷酸化 ;立体结构特异性;HOOCCH HOOCCH;（三）酶促反应的可调节性;二、酶促反应的机理;第47页/共115页;酶 的 诱 导 契 合 动 画;;（二）酶促反应的机理;2.多元催化;在疏水环境中进行酶反应有很大的优越性，此现象称为表面效应（surface effect）。 ;第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;（一）米－曼氏方程式;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。 ;推导过程;当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反应达最大速度 Vmax＝K3[ES]＝K3[Et] (5);当反应速度为最大反应速度一半时;（二）Km与Vmax的意义; Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 ;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定;2. Hanes作图法;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。