胶原蛋白海绵与临床止血及填充.pptxVIP

第1页/共59页胶原蛋白海绵与临床止血及填充第2页/共59页Ⅴα1α2α392[α1]2α2α1α2α3[α1]3或交叉小直径纤维、或和Ⅺ型链形成分子结缔组织、大量存在血管化组织和角膜基质小的支撑细胞周纤维可能是Ⅰ型胶原分子的核心Ⅵα1α2α321212α1α2α3念珠状小纤维除基底膜外的所有结缔组织可能是主要的胶原纤维和细胞界面Ⅶα13[α1] 3锚定纤维皮肤的下基底层固定表皮细胞在基质下Ⅷα1α2[α1]2α2非纤维网状结构培养内皮细胞、巩膜、后弹性层、软骨膜等透明软骨、玻璃体第3页/共59页Ⅸα16α1α2α3FACIT 和Ⅱ型胶原结合，并使α21Ⅱ型胶原纤维和软骨α3蛋白聚糖相互作用Ⅹα16[α1]3非纤维网状结构肥大软骨软骨成骨发育Ⅺα16α1α2α3或小直径交叉纤维、透明软骨、玻璃体可能是Ⅱ型胶原控制α212或和Ⅺ型链形成分子纤维直径的核心α3第4页/共59页Ⅻα16[α1]3FACIT皮肤、胚胎腱、牙周韧带和Ⅰ型胶原结合ⅩⅢα110[α1]3内皮细胞、表皮ⅩⅣα1[α1]3可能是FACIT胎儿皮肤和肌腱可能与Ⅻ型胶原相似ⅩⅤα19[α1]3成纤维细胞、子宫内膜ⅩⅥα11[α1]3FACIT心脏、肺、胰腺、胎盘ⅩⅦα1皮肤表皮和内皮连接基底细胞与基质结合ⅩⅧα1肺、肝、肾注：FACIT为不连续三螺旋结构的纤维相关胶原蛋白第5页/共59页胶原蛋白结构图解第6页/共59页第7页/共59页胶原蛋白的生理功能1．物理和生物力学性能富含胶原的组织被认为是一种复合材料，即：高度定向的结晶胶原纤维被包裹在非胶原的聚糖、糖蛋白和弹性蛋白的无定型基质中。1-1 胶原纤维在肌腱和韧带中平行排列，以适应高抗拉强度。1-2 胶原组织在皮肤中随机排列，以适应皮肤力学的各向异性和各延长性。1-3 胶原蛋白在软骨中形成大分子凝胶以使软骨维持形状并提供关节的轴承受面。1-4 在其它各组织，如耳、鼻的形状等行使支撑功能等。第8页/共59页2．生理化学性能 2-1 静电学性能：分子内电荷给胶原纤维提供极大的稳定性。2-2 离子和大分子结合性能：分子上自由羧基有结合阳离子如钙的能力，同时大量的负电荷离子能与大分子（蛋白质、多糖等）结合。2-3 成纤维性：胶原分子能被诱导成多晶型形成头尾平行排列即：头－尾、尾－尾、头－头方向随机排列。第9页/共59页3．生物学功能 3-1 止血性能：诱导血小板释放，聚集等，同时参与凝血瀑布3-2 细胞相互作用性能：（1）作为细胞生长的依附和支架 （2）诱导上皮细胞等增殖、分化和 （3）成纤维细胞的生长调节及反馈3-3 免疫性能：低免疫性使异种异体用于患者 第10页/共59页胶原蛋白在组织修复中的作用第11页/共59页第12页/共59页第13页/共59页第14页/共59页生理性止血机制第15页/共59页因子XII★1胶原激活因子XII因子XIIa因子XIa因子XI★2胶原促进因子XI的活化因子IX因子IXa★3胶原从血小板中活化因子Ⅴ因子X因子Xa组织因子凝血酶原凝血酶★4胶原促进血小板释放α颗粒，其中含纤维连接蛋白、因子XIII纤维蛋白原纤维蛋白纤维连接蛋白第16页/共59页胶原蛋白与其止血材料的比较表 胶原蛋白与其他局部止血材料的比较 项 目凝血酶明胶海绵纤维素制剂纤维蛋白胶胶原蛋白组 成激活的凝血酶胶原蛋白水解后的明胶纤维素纤维纤维蛋白原、抑肽酶、凝血酶和氯化钙纤维状的胶原蛋白止血速度＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋吸收血量＋／－＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋粘合性＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋＋压迫周围组织－＋＋－－延缓骨再生－－＋－－促进组织再生的作用无无无无有组织相容性好一般一般好好有效时间有限定无限定无限定无限定无限定操作使用复杂简单简单复杂简单价格高一般低高稍高第17页/共59页实 验 研 究（一） 胶原溶液对血小板聚集功能的诱导实验（二） 胶原海绵对兔创伤表面的止血功能实验（三） 胶原海绵对SD大鼠肝脏止血功能实验第18页/共59页胶原溶液对血小板聚集功能的诱导实验表 胶原溶液对血小板聚集功能的影响诱导剂浓度(ml)血小板聚集率1分钟(1％)5分钟(1％)最大聚集率(1％)最大聚集时间(秒)ADP0.5μg36.10±10.3555.50±11.7l56.16±10.44292.80±3.83胶原0.0218.89±10.4l71.02±12.8472.13±17.91269.32±27.310.040.080.1P值0.050.050.050.05第19页/共59页表 不同浓度胶原溶液对血小板聚集功能影响 胶原浓度(ml)血小板聚集率1分钟5分钟最大聚集率最大聚集时间0.0219.3±10.0262.74±16.2062.94±16.07267.6±19.7l0.0421.68±9