丝素蛋白的物理和生物相容性.docxVIP

丝素蛋白的物理和生物相容性 丝绸中的丝绸蛋白质是由18种氨基酸组成的天然蛋白质。纯度高，具有许多独特的物理和化学性质，尤其是对生物的良好抵抗力。近年国内外将家蚕丝蛋白用于酶固定化材料、创面保护材料、抗凝血材料、药物控制释放材料、接触眼镜等的研究都很活跃。 1 重复序列片段和亲水性大侧链的氨基酸 蚕丝是由家蚕生产的蛋白质,蚕丝由丝素蛋白和丝胶蛋白组成。家蚕丝素蛋白是由重链(H链)、轻链(L链)及P25糖蛋白组成的复合体。 从结构上可以把丝素蛋白看成是天然的嵌段共聚物,由一些小的疏水性氨基酸(甘氨酸、丙氨酸)构成一些重复序列片段和一些亲水性大侧链的氨基酸构成的一些片段组成。这些疏水性片段容易通过氢键和疏水相互作用形成β-片层结构,从而构成蚕丝的高强度力学基础,而亲水以及大侧链部分则构成了较为不规则的部分,赋予蚕丝以较高的弹性和好的韧性。 蚕丝通过脱胶、溶解、透析后得到的再生丝素蛋白一般分子量有所减少,几乎只含有丝素H链,是比较纯的蛋白材料。丝素H链一般认为有无轨卷曲、silkⅠ、silkⅡ、silkⅢ4种结构。丝素蛋白在浓溶液中容易形成silkⅠ结构,亲水性较好,所以丝素溶液的浓溶液比较稳定,不易形成沉淀;而在稀溶液中容易形成silkⅡ结构,亲水性较差,反而容易结晶析出形成沉淀。丝素在高湿、高温、应力,或加入糖、乙醇、甲醇、聚乙二醇等其他物质时容易形成silkⅡ结构。 2 再生丝素材