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三种消化酶在胰腺中合成,以非活性的酶原形式分泌到消化道中,在消化道中通过胰蛋白酶水解除去部分肽链,转变成活性酶形式。 当前第30页\共有60页\编于星期一\15点 3个极性残基:His57、Asp102和Ser195在活性部位形成催化三联体。 当前第31页\共有60页\编于星期一\15点 胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶的底物结合口袋决定了各自的专一性。 Back 当前第32页\共有60页\编于星期一\15点 胰凝乳蛋白酶机制可以通过人工合成底物——简单的有机酯进行研究。 当前第33页\共有60页\编于星期一\15点 胰凝乳蛋白酶同乙酸-p-硝基苯酯反应的动力学曲线 当前第34页\共有60页\编于星期一\15点 胰凝乳蛋白酶的机制分两个阶段: 第一步是乙酰复合体的形成,称为酰化作用。 第二步是乙酰复合体通过水解再生为游离的酶,称为脱酰作用。 Back 当前第35页\共有60页\编于星期一\15点 胰凝乳蛋白酶中的催化三联体。 Back 当前第36页\共有60页\编于星期一\15点 丝氨酸蛋白酶的催化机制 当前第37页\共有60页\编于星期一\15点 胰蛋白酶的催化机制 Back 当前第38页\共有60页\编于星期一\15点 9.4、酶活性的调控机制 酶活性的调节可以通过改变其结构而使其催化活性发生改变,也可以通过改变其含量来改变其催化活性,还可以通过以不同形式的酶在不同组织中的分布差异来调节代谢活动。 当前第39页\共有60页\编于星期一\15点 (一)酶结构的调节 通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性。这是一种快速调节方式。 别构调控 酶原激活 共价调控 Next 当前第40页\共有60页\编于星期一\15点 别构调控 酶分子的非催化部位与某些化合物非共价结合后发生构象的改变,进而改变酶活性状态,称为酶的别构调节(allosteric regulation)。 具有这种调节作用的酶称为别构酶(alloseric enzyme)。 凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物(effector)或别构剂。 因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物(positive effector)或别构激活剂,反之称为负效应物(negative effector)或别构抑制剂。 当前第41页\共有60页\编于星期一\15点 当别构酶的一个亚基与其配体(底物或别构剂)结合后,能够通过改变相邻亚基的构象而使其对配体的亲和力发生改变,这种效应就称为别构酶的协同效应。 别构剂一般以反馈方式对代谢途径的起始关键酶进行调节,常见的为负反馈调节。 A B C D P E1 E2 E3 En 当前第42页\共有60页\编于星期一\15点 酶的作用机制演示文稿 当前第1页\共有60页\编于星期一\15点 优选酶的作用机制 当前第2页\共有60页\编于星期一\15点 9.1、酶的活性部位 (一)基本概念:酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域,通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。酶的活性中心包括两个功能部位:结合部位和催化部位。 1.结合部位( Binding site) 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。此部位决定酶的专一性。 2.催化部位( catalytic site ) 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。此部位决定酶所催化反应的性质。 当前第3页\共有60页\编于星期一\15点 (二)酶活性部位的特点 1.活性中心只占酶分子总体积的很小一部分,往往只占整个酶分子体积的1%-2%。 2.酶的活性部位是一个三维实体,具有三维空间结构。 3.酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的,而是在酶和底物的结合过程中,底物分子或酶分子、有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的,此时催化基团的位置正好处在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置,这个动态辨认过程称为诱导契合(induced-fit). 当前第4页\共有60页\编于星期一\15点 当前第5页\共有60页\编于星期一\15点 4.酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂隙(crevice)内.裂隙内是一个相当疏水的环境,从而有利于同底物的结合。 5.底物靠次级键较弱的力与酶结合。 6.酶的活性部位具有柔性和可运动性 当前第6页\共有60页\编于星期一\15点 (三)研究酶活性部位的主要方法 酶分子侧链基团的化学修饰法 1. 非特异性共价修饰 2. 特异性共价修饰(DFP) 3. 亲和标记(底物类似物,具有活泼的化学基团) X- 射线晶体衍射法: 定点诱变法 当前第7页\共有60页\编于星期一\15点 DFP的作用 二异丙基氟磷酸 当前第8页\共有60页\编于星期一\15点 9.2、影响酶催化效率的有关因素 (一)底物
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