生物化学酶学.pptx

一、 酶的概述;一. 酶的概述;酶的研究历史;2008年诺贝尔生理学或医学奖 ;酶及生物催化剂概念的发展; 酶的化学本质 ; 酶是有催化能力的蛋白质;酶和一般催化剂的共性;酶的催化特性;酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40?C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。 ;根据酶的组成成分;根据酶的结构特点及组织形式;根据酶的存在位置;1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：;氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。;转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。;水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及???酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：;主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 A + B == A-B 例如， 苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。 ;异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。;合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H == A-B+ ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸;1.习惯命名法: 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。;2.国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出）;乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27; 酶催化的中间产物理论 酶的活性中心 酶作用专一性及其机理 酶高效催化的分子基础;酶的催化作用与分子活化能; 化学反应要能够发生，关键的是反应体系中的分子必须分子处于活化状态，活化分子比一般分子多含的能量就称为活化能。反应体系中活化分子越多，反应就越快。增加反应体系的活化分子数有两条途径:一是向反应体系中加入能量 ，另一途径是降低反应活化能。酶的作用就在于降低化学反应活化能。;例 2H2O2→2H2O+O2 ;酶催化的中间产物理论;酶的活性中心;必需基团;Asp;;差示标记法图解;亲和标记法;酶作用的专一性与分子机理;2 消化道内几种蛋白酶的专一性;“锁钥学说” (lock and key thoery)： Fischer，(1890）：酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。;诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）：酶活性中心的结构有一定的柔性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。;1 底物与酶的邻近效应和定向效应 2 底物分子的形变和扭曲 3 酸碱催化 4 共价催化 5 金属离子的作用 6 活性部位的微环境的影响;邻近效应：指两个反应的分子，它们反应的 基团需要互相靠近，才能反应。 ;2、张力效应和底物形变（strain and distortion） ;;酚;4、共价催化（covalent catalysis） ;羧肽酶活性中心的共价催化机理; 影响酶促反应速度的因素 1 底物浓度 2 酶浓度 3 pH 4 温度 5 激活剂 6 抑制剂;酶促反应速度的测定与酶的活力单位;1 酶促反应初速度的概念;2 酶活力的表示方法;3 酶活力测定方法;;;1. 底物浓度对酶反应速度的影响;1. 底物浓度对酶反应速度的影响;; 为解释酶被底物饱和现象，Michaelis和Menten做了大量的定量研究，积累了足够的实验数据， 提出了酶促反应的动力学方程：; Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底 物浓度，Km是米氏常数，VO是在某一底物浓 度时相应的反应速度。 从米氏方程可知：当底物浓度很低