酶可以按催化的反应类型分类(共70张PPT).pptxVIP

第8章酶学 8.1酶可以按催化的反应类型分类 8.2比活是酶纯化程度的指标 8.3酶降低反应的活化能，但不会改变反应平衡 8.4酶催化作用发生在活性部位 8.5存在着几种解释酶催化作用的机制 8.6米氏方程是表示酶促反应的速度方程 8.7可逆抑制剂通过非共价键与酶结合 8.8不可逆抑制剂共价修饰酶 8.9酶促反应的速度受pH的影响 8.10丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征 8.11 调节酶一般都是寡聚体 8.12某些酶具有组织或器官特异性; 酶是非常有效的和特异性高的生物催化剂。酶催化反应条件温 和、常温、常压。酶催化的反应比相应的没有催化剂的反应快 103~1017倍。例如在0℃时，1mol过氧化氢酶能使5×10? mol H?O?分解为 H? O 和O?; 而在同样条件下，每克离子铁只能使6×10-4mol H?O?分 解，酶比铁离子快了1010倍。 酶作用的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特 异性。 绝对特异性是指酶只能催化一种或两种结构极相似的化合物的 反应，如脲酶只水解尿素。而相对特异性是指酶可作用于一类化合物 或一种化学键，如脂肪酶或酯酶催化酯键水解，对酯键两侧的基团要 求不严格，对很多有机酸和醇(或酚)形成的酯键都能水解。; 立体异构特异性是指酶作用的底物应具有特定的立体结构 才能被催化。这种异构性包括光学异构性和几何异构性。 光学异构性是指一种酶只能催化一对镜像异构体中的一种， 而对另一种不起作用。例如精氨酸酶只水解L- 精氨酸生成L-鸟氨 酸和尿素，而对D- 精氨酸没有作用。 几何异构性是指立体异构中的顺式和反式，α-、β-构型。 有的酶具有这种立体异构的专一性，如延胡索酸酶只能催化延胡 索酸(反丁烯二酸)加水生成苹果酸，对顺丁烯二酸不起作用。; 8.1 酶的命名和分类是根据酶催化的反应 将酶按照酶催化的有机化学反应类型分为六大类型： 1.氧化还原酶：催化氧化一还原反应。其中的大多数酶称之脱氢酶， 但有些也称之氧化酶、过氧化酶、加氧酶或还原酶。 2、转移酶：催化基团转移反应。其中许多转移酶需要辅酶。通常底物分子 的一部分与酶或辅酶共价结合，这类酶包括激酶。 3、水解酶：催化水解???应。这是特殊的一类转移酶，水作为转移的 基团的受体。; 4. 裂合酶：催化非水解和非氧化的底物的消除反应，或裂解， 生成一个双键。在裂解酶催化的可逆反应中，裂解酶催化一个 底物加到第二个底物的一个双键处。催化细胞内的加成反应的 裂解酶常命名为合成酶。 5. 异构酶：催化异构化反应。这类反应是最简单的酶促反应，因 为这些反应只有一个底物或一个产物。 6、连接酶：催化两个底物的连接反应或称之交联反应。这类反应通常 需要输入能量，例如腺苷三磷酸ATP。连接酶也常称之合成酶。; 纯化步骤; Catalyzed 催化 Reactants 反应剂 Products 产物 Progress of reaction—— b.酶催化的反应; 纵坐标表示自由能 (G), 横坐标为反应过程。从图中可 以看到， S 和P都含有一定的自由能，即处于称为基态的一种稳 定的状态。 S 和P之间的平衡反映了它们的基态自由能的差别， 它们之间存在着象座“山”的能障，反应的底物必须提高能 量水平才能跨越能障。 “山”顶处称为过渡态，因为具有过渡态能量的分子可以转化为 S 或 P 。从反应物的基态到达过渡态所需要的能量称为反应的活化能。 S→P的活化能用△G? s-p,P→S 的活化能用△G°p-g表示。而△G°代表 由S到P的整个标准自由能变化。 一个底物要转化为产物必须克服 活化能障，升高反应温度可以增加具有克服活化能障的底物分子 数，但活化能并没有降低。; 8.4 酶催化作用发生在活性部位 酶分子一般都很大，但酶中真正起催化作用的部位只是酶分子中某一 部位，该部位称为酶的活性部位，活性部位是酶结合和催化底物的场所。 活性部位是一个三维空间结构；通常位于酶蛋白的两个结构域或 亚基之间的裂隙，或位于蛋白质表面的凹槽。 活性部位是多肽链折叠形成的一个特殊的空间结构， 一些在氨基酸序列 相距很远的氨基酸残基经折叠会靠近，有的就是活性部位的组成成分，直接 参与酶的催化作用。 对活性部位没有直接贡献的其它部位是形成和稳定酶天然结构所需要的。 当然酶的其它功能还包括调节功能和指导酶正确定向于细胞中的信号部分。; 8.5 存在着几种解释酶催化作用的机制 在活性部位，离子化的氨基酸残基侧链参与两类化学催化，即酸 碱催化和共价催化，是两种主要的化学催化模式。 在酸碱催化中， 一个反应的加速是通过催化一个质子转移完 成的。酶利用在细胞接近中性pH 条件下可以给出或接受质子的氨 基酸侧链，酶的活性部位可以提供一个相当于强酸或强