生物化学第三版蛋白质的三维结构课后习题详细解答复习重点.pdfVIP

第五章蛋白质的三维结构

提要

每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。

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研究蛋白质构像的主要方法是射线晶体结构分析。此外紫外差光谱、荧光和荧光

偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。

稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种

也起重要作用。

多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，

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主链上只有-碳的二平面角①和能自由旋转，但也受到很大限制。某些①和值是立体化学所允许的，其他

值则不被允许。并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%）。

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蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。最常见的二级结构元件有螺旋、转角等。

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“螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。螺旋结构中每个肽平面上的玻氧和酰氨氢都参与氢键的形

3.6

成，因此这种构象是相当稳定的。氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转

100°0.54nma

,螺距为。角蛋白是毛、发、甲、蹄中

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的纤维状蛋白质，它几乎完全由螺旋构成的多肽链构成。折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折

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（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为折叠片，每条肽链或

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肽段称为折叠股或股。肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行

0.65nm0.70nm33

折叠片，它们的重复周期分别为和。大多数折叠股和

折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（stericstrain）。蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行

3折叠片构成。胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。原胶原是一种右手超螺

旋结构，称三股螺旋。弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。

蛋白质按其外形和溶解度可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白。”-角蛋白、丝心蛋白（3

-角蛋白）、教员蛋白和弹性蛋白是不溶性纤维状蛋白质；肌球蛋白和原肌球蛋白是可溶性纤维状蛋白质，是肌纤

维中最丰富的蛋白质。球状蛋白质是一类可溶性的功能蛋白，如酶、抗体、转运蛋白、蛋白质激素等，膜蛋白是

一类与膜结构和功能紧密相关的蛋白质，它们又可分为膜内在蛋白质、脂锚定蛋白质以及膜周边蛋白质。

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蛋白质结构一般被分为个组织层次（折叠层次），一级、二级、三级和四级结构。细分时可在二、三级和

四级结构。细分时可在二、三级之间增加超二级结构和结构域两个层次。超二级结构是指在一级序列上相邻的二

级结构在三维折叠中彼此靠近并相互作用形成的组合体。超二级结构有3

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中基本形式：（螺旋束）、（如折叠）、（曲折和希腊钥匙拓扑结构）。结

构域是在二级结构和超二级结构的基础上形成并相对独立的三级结构局部折叠区。结构域常常也就是功能域。结

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构域的基本