蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白.pptVIP

血红蛋白何川0743095006蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白血红蛋白的结构

Hb分子近似球形；M.W.=68000

Hb由四个亚基组成（二条α亚基和二条β亚基）；

α亚基（141aa）比β亚基（146aa）短，但都比肌红蛋白链（153aa）短；这主要是因为末端H螺旋比较短；

4个血红素分别位于四条多肽链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露于分子表面。

Hb-α和Hb-β及Mb虽然三级结构相似，但其氨基酸序列却有很大的不同，约只有27个位置是相同的。蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白血红蛋白4个血红素基分别位于每个多肽链的E和F螺旋之间的裂隙处，并暴露在分子的表面。蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白氧结合引起的血红蛋白构象变化氧合作用显著改变血红蛋白的四级结构。蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白血红素铁0.039nm的微小位移导致血红蛋白构象的改变。氧结合引起的血红蛋白构象变化蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白脱氧血红蛋白（紧张态）氧合血红蛋白（松驰态）氧合血红蛋白和去氧血红蛋白代表不同的构象态。（T态和R态）蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白氧合导致稳定T态的离子键和盐桥的断裂，血红蛋白的氧结合过程是一协同过程。蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白血红蛋白结合氧的协同作用示意图蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白镰刀状细胞贫血是分子病镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的。蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白病因：患者的二条β链上的N-末端开始的第6位Glu被Val所取代。Hb-S比Hb-A负电荷减少，即电泳时向正极移动的速率下降。从三级结构上看，由于β-6-Glu位于分子表面，因此Hb-S表面多了一疏水侧链，血红蛋白的对氧亲和力和别构性质并不受此影响，但这一变化显著地降低了脱氧血红蛋白的溶解度。疏水侧链与其互补链之间通过疏水作用而沉淀，压迫细胞质膜，使其弯曲成镰刀形状。用氰酸钾处理镰刀状的红细胞可以防止它在脱氧状态下形镰成刀状。蛋白质与配体的可逆结合——肌红蛋白与血红蛋白THEEND!**