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第三章酶与酶的促反应

名词解释

全酶

全酶对于大多数化学本质为蛋白质的酶来说，按照化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类。全酶（又称结合酶）除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的小分子物质。前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。酶蛋白和辅因子单独存在

时，均无催化活力。只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。此完整的酶分子称为全酶。全酶=酶蛋白+

辅因子

辅因子

酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。

辅酶和辅基：辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。辅基是指以共价

键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去

酶的活性中心是指酶分子能与底物特异性结合并将底物转化为产物，具有特定空间结构的区域。使酶分子执行其催化功能的部位

变构调节变构调节（也叫别构调节）是指一些代谢物与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆的结合（非共价结合），引起酶构象变化、从而改变酶的催化活性，此种调节方式叫做变构调节。同工酶催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶（

变构调节变构调节（也叫别构调节）是指一些代谢物与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆的结合

（非共价结合），引起酶构象变化、从而改变酶的催化活性，此种调节方式叫做变构调节。

共价修饰调节在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程成为共价修饰。

米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。抑制剂凡能是酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。

米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。

Km

竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构相似，能与底物竞争结合在酶的活性中心，从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂，这种抑制作用称竞争性抑制作用。底物浓度增大，抑制下降。Km增大，亲和力下降，Vm不变

非竞争性抑制有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物

可同时结合在酶分子上，形成酶-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。

何为酶原，酶原激活，酶原激活的机制是什么？有何生理意义？

酶原,即酶的前体,是酶的无活性前体但是经过激活后就可以长生催化活性.

酶原,即酶的前体,是酶的无活性前体但是经过激活后就可以长生催化活性.

一、酶原激活的定义某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶前体称为酶原(zymogen),使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活

二、酶原激活的实质

即酶原在特定条件下被打断一个或几个特殊的肽键，水解掉一个或几个短肽，从而使酶分子构象发生一定的变化，是活

性中心形成或暴露注：由无活性状态转变成活性状态是不可逆的。）

三、酶原激活的生理意义

酶原激活有重要的生理意义自体保护（必免自身消化，防止血管内凝血）

影响酶促反应速度的因素有哪些？对酶促反应速率分别有何影响？

1.底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线（其中底物浓度对酶反应速度的影响：底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比

较复杂。在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系（如右图）；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。）

2.底物饱和时酶浓度对酶反应速率影响呈直线关系在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制

2.底物饱和时酶浓度对酶反应速率影响呈直线关系在底物足够，其它条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度与酶浓度成正比。

3.温度度反应速率影响具有双重性. 温度：酶促反应在一定温度范围内反应速度随温度的升高而加快；但当温度升高到一定限度时，酶促反应速度不仅不再加快反而随着温度的升高而下降。在一定条件下，每一种酶在某一定温度时

活力最大，这个温度称为这种酶的最适温度。

每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这PH

每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活性，超过这

个范围酶就会失去活性。

抑制剂的作用：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂，抑制剂通常是小分子化合物，但在生物体内也存在生物大分子类型的抑制剂。

酶的抑制剂分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂两大类。不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶的永