酶的催化结构域对酶活性的影响.ppt

酶的催化结构域对酶活性的影响演讲者：李佳什么是酶？定义：是活细胞合成的，具有高度催化效率和高度特异性的生物催化剂。特点：一，高效性二，专一性三，酶易失活四，酶活性受到调节控制酶的分类

一，氧化还原酶二，转移酶三，水解酶四，裂合酶五，异构酶六，合成酶酶的分子组成酶分两类一，单纯酶：只是由氨基酸组成的单纯蛋白质，如脲酶，淀粉酶，核糖酶等。二，结合酶：由蛋白质和非蛋白质部分组成。其中蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。即全酶=酶蛋白+辅助因子。酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有酶活性。酶蛋白主要决定其催化反应的持异性，辅助因子主要决定其反应的类型和性质，酶的辅助因子可以分为辅酶和基酶。结构域结构域与蛋白质的关系？结构域与蛋白质完成生理功能有着密切的关系，有时几个结构域完成一项生理功能，有时一个结构域就可以独立完成一项生理功能，但是一个不完整的结构域是不可能产生生理功能的。因此，结构域是蛋白质的生理功能的基础。但必须要指出，虽然结构域与但白质的生理功能密切相关，结构域并不是功能域。功能域可以是一个结构域，也可以是由两个结构域或两个以上结构域组成，例如酵母己糖激酶的功能域就是由两个结构域构成。常见结构域的氨基酸残基数在100～400个之间，最小的结构域只有40～50个氨基酸残基，大的结构域可超过400个氨基酸残基。结构域即它们是多结构域的是球状蛋白的独立折叠单位。对于那些较小的球状蛋白质或亚基来说，结构域和三级结构是一个意思，也就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的。如红氧还蛋白，核糖核酸酶，肌红蛋白等，对于较大的球状蛋白或亚基，基三级结构往往由两个或多个结构域缔合而成，也即它们是多结构域的，例如，免疫球蛋白的每条轻链含2个结构域，t-PA含6个结构域。等等结构域类型结构域也和二级结构元件及超二级结构一样，基本类型数目有限。根据其所含的二级结构种类和组合方式，结构域大体可分为4类：反平行α-螺旋结构域，平行或混乱合型β折叠片结构域，反平行β折叠片结构域和富含金属或二硫键结构域。从功能解度看许多多结构域的酶，其活性中心都位于结构域之间，因为通过结构域容易构建具有特维排除万难布的活性中心。由于结构域外之间常常只有一段柔性的肽链接，形成所谓铰链区，使结构域外容易发生相对运动，这是结构域外的一大特点。然而这种柔性铰链不可能在亚基之间存在，因为它们之间没有共价连接，如果作较大的运作亚基将完全分开。结构域外之间的这种柔性将有利于活性中心结合同底物和施加应力，有利于别构中心结合调节物和发生别构效应。举例：蛋白激酶A

简称PKA，全酶由4个亚基组成（R2C2），包括两种亚基，即对cAMP亲和力和Mr49×103的调节亚基（R）和Mr38×103的催化亚基（C）。在没有cAMP时，调节亚基和催化亚基形成无酶促活性的R2C2复合体。PKA可被10nmol/L的cAMP激活，每2分子cAMP与每1个调节亚基结合同导致R2C2解离成1个R2亚体和2个C亚基。然后自由的催化亚基具有了酶活性。cAMP与调节亚基的结合解除了对催化亚基的抑制作用。cAMP是如何激活激酶？每年个R链含有除了Ala代替Ser之外与磷酸化相一致的顺序Arg-Arg-Gly-Ala-Ile,在复合同体中，R的假底物顺序占据了C的催化部位，因而妨碍了蛋白质底物的进入，当cAMP结合同到R链上时，假底物顺序从催化部位被告别构移除，则释放的C链自由地结合同磷酸化底物蛋白。举例2胰蛋白酶原的激活胰蛋白酶原是由胰腺细胞分泌的，进入小肠后，在有Ca2+的环境内外中受到肠激酶的激活，Lys6-Ile7之间的肽键被打断，从氨基端水解下一个酸性6肽，使构象发生变化，形成胰蛋白酶的活性部位（His57,Asp102,Ser195），由酶原转变成有活性的胰蛋白酶。胰蛋白酶不仅可以激活胰蛋白酶原，而且还可激活胰凝蛋白酶原，弹性蛋白酶原及羧肽酶原。因此被被肠酶激活形成的胰蛋白酶是所有胰脏蛋白酶原的共同激活剂，在它的近代制下，可以使所有的胰及其蛋白酶同时起作用。*定义：生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域。特别指蛋白质中这样的区域。结构域是由不同的二级结构和超二级结构组合形成的。在蛋白质中，这样组合的数目是有限的，一些结合方式似乎是蛋白质所偏爱的结构方式，并且似乎结构域结构在具有不同功能不同残基序列的蛋白质中经常重复出现。酶的本质，实质就是蛋白质。*