生命活动的主要承担者蛋白质专业知识专家讲座.pptxVIP

第一章蛋白质;三、蛋白质特征元素---氮

含氮量较恒定，普通在16%左右

蛋白质系数——6.25

蛋白质含量=样品含氮量?6.25;第二节蛋白质基本结构单位----氨基酸;汉字：如丙氨酸；

英文：三字母符号（Ala）和单字母符号（A）;3.稀有氨基酸：蛋白质合成后经加工修饰而生成氨基酸。;二、必需氨基酸（8种）：

人体不能自我合成，必须从外界中摄取氨基酸;;;;三、氨基酸理化性质;等电点定义：某一氨基酸净电荷等于零时溶液pH值为该氨基酸等电点

不一样氨基酸有不一样等电点

等电点时特点：溶解度下降

用途：可依据氨基酸等电点来分离不一样氨基酸，如味精生产时将pH值调到3.22，谷氨酸沉淀下来。;pI计算法：pI=（pK左′+pK右′）/2

pK左′:pI处左侧pK′值，pK右′:pI处右侧pK′值。

如：甘氨酸两性解离为：;;吸收光谱

全部20种基本氨基酸在可见光区都无光吸收，在近紫外区三种芳香氨基酸含有紫外吸收，即：

苯丙氨酸—257nm

酪氨酸—275nm

色氨酸—280nm;氨基酸表观解离常数和等电点;用途：可用于氨基酸定性和定量测定

脯氨酸是亚氨基酸，只有一步反应，反应产物为黄色。;（2）Sanger反应

氨基酸与二硝基氟苯（DNFB）反应，生成二硝基苯代氨基酸（DNP—氨基酸）;（3）Edman反应

异硫氰酸苯酯与氨基酸反应生成PTH—氨基酸;样品1;第三节肽;因为有巯基，所以有氧化还原反应

GSH+GSH?GS—SG+2H++2e-

谷胱甘肽是生物体内主要氧化还原物质，对细胞起到了保护作用，另外，还是其它细胞保护剂还原剂;第四节蛋白质结构;;;关键点：

单链

右旋

一圈3.6残基

上升0.54nm

形成5→1氢键且全部平行

R－基指向外侧;?－折叠：

关键点：肽链伸展，形成链间氢键（成为片层），R-基处于片层上下;反平行b－折叠;?－转角（回折）：肽链180°旋转，氢键连接；;卵溶菌酶;三、超二级结构：

概念：相邻二级结构单元相互作用形成聚合体;;四、结构域;乳酸脱氢酶结构域;如：卵溶菌酶一条肽链，124个氨基酸残基，分子量为14600;肌红蛋白是肌肉中运输氧???白质，一条肽链，153个氨基酸残基，分子量为16700，含一个血红素辅基，氧分子就结合在它铁上。整个分子有8个?-螺旋，而且有?-转角和无规则卷曲，不过无?-折叠。;三级结构特征：①高低不平;;如：血红蛋白含有四个亚基，为?2?2，每个亚基含一个血红素，每个血红素可结合一个氧分子。?亚基含141个氨基酸残基，?亚基含146个氨基酸残基。;Hemoglobin空间结构;四级结构结构特点-----对称性;四级结构优越性：;氢键、盐键、疏水作用力、二硫键、配位键、范德华引力;一、一级结构与功效关系：一级结构与功效有亲密关系

1.氨基酸对功效主要性假如改变氨基酸是蛋白质执行功效所必需，则这种氨基酸改变对功效影响极大，假如改变氨基酸对功效无贡献，则它们改变基本不影响蛋白质功效。

如RNA酶，假如将其N-端三个氨基酸去掉，酶功效基本不变，不过，假如将组12改变，则酶失去活性。;镰刀状贫血病：就是因为血红蛋白?-链上第六位谷氨酸被缬氨酸代替，使得血红蛋白分子在氧分压低情况下轻易聚合，形成杆状多聚体，致使红细胞由正常圆盘状成为镰刀状，血液流动受到妨碍。;同源蛋白：不一样生物中含有同一功效蛋白质。它们特点是其一级结构中，与功效直接相关残基相同，而其它残基有差异，这些残基是能够改变，这种改变往往与生物进化相关。例：Cytc与进化

生物残基改变数生物残基改变数生物残基改变数

黑猩猩0狗11狗鱼23

恒河猴1骡11蛾