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临床医学

第一章蛋白质的结构与功能

第一节蛋白质的分子组成

一、组成蛋白质的元素

1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，

个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据

以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮

克数×6.25×100

二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位

（一）氨基酸的分类

1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）

异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）

2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try)半胱氨

酸(Cys)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)苏氨酸(Thr)

3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu)

4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)

（二）氨基酸的理化性质

1.两性解离及等电点

等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性

离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2.紫外吸收

(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析

溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3.茚三酮反应

氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸

收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法

三、肽

（一）肽

1、肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽

4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基

5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。

6、多肽链有两端：N末端：多肽链中有自由氨基的一端

C末端：多肽链中有自由羧基的一端

（二）几种生物活性肽

1.谷胱甘肽2.多肽类激素及神经肽

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

1、定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。

2、主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

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二、蛋白质的二级结构

1、定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间

位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象

2、主要的化学键：氢键

3、蛋白质二级结构的主要形式-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲

三、蛋白质的三级结构

1、定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的

排布位置。

2、主要的化学键：疏水作用、离子键、氢键和VanderWaals力等

四、蛋白质的四级结构

1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级

结构。

2、亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。

第四节蛋白质的理化性质

（一）蛋白质的紫外吸收

（二）蛋白质的两性电离

1、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，

即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白