《酶和维生素》课件.ppt

别构酶的动力学曲线a--非调节酶b--正协同别构酶的S形曲线血红蛋白的变构效应和输氧功能正协同效应S型曲线ATCase的结构及其催化链的别构过度作用

无催化活性构象(T-型)CCCCCCRRRRRR有催化活性构象(R-型)CCCCCCRRRRRRATP（正效应剂）CTP（负效应剂）别构酶的序变模型SSSSSSSSSSSSSS亚基全部处于R型亚基全部处于T型依次序变化别构酶的齐变模型SSSSSSSSSST状态（对称亚基）SSSS对称亚基对称亚基齐步变化概念：存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形式但却能催化相同的化学反应的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme）类别：原级同工酶；次级同工酶实例：乳酸脱氢酶研究意义：作为遗传的标志；作为临床诊断指标；研究某些代谢调节机制酶的多种分子形式——同工酶乳酸脱氢酶同工酶形成示意图多肽亚基mRNA四聚体结构基因ab乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱+–H4MH3M2H2M3HM4点样线不同组织中LDH同工酶的电泳图谱LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌肾肝骨骼肌血清-+原点在体内处于无活性状态的酶前身物（酶原，zymogen）在一定条件下被修饰转变成有活性的酶的过程称酶原的激活。其实质是酶原被修饰时形成了正确的分子构象和活性中心，由此可见酶分子的特定结构和酶的活性中心的形成是酶分子具有催化活性的基本保证。01实例：胰蛋白酶原的激活02酶原的激活胰蛋白酶原的激活示意图06肠激酶04胰蛋白酶原01六肽03活性中心05胰蛋白酶02问答题1、影响酶促反应的因素有哪些？它们是如何影响的？2、试比较酶的竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用的异同。3、什么是米氏方程，米氏常数Km的意义是什么？试求酶反应速度达到最大反应速度的99％时，所需求的底物浓度（用Km表示）4、什麽是同工酶？为什麽可以用电泳法对同工酶进行分离？同工酶在科学研究和实践中有何应用？5、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。6、称取25毫克某蛋白酶制剂配成25毫升溶液，取出1毫升该酶液以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500微克酪氨酸。另取2毫升酶液，用凯式定氮法测得蛋白氮为0.2毫克。若以每分钟产生1微克酪氨酸的酶量为一个活力单位计算，根据以上数据，求出（1）1毫升酶液中含有的蛋白质和酶活力单位数；（2）该酶制剂的比活力；（3）1克酶制剂的总蛋白含量和酶活力单位数。名词解释活性中心全酶酶原活力单位比活力米氏方程Km诱导契合变构效应ribozyme辅酶和辅基固定化酶第九节酶工程简介一、化学酶工程?天然酶?固定化酶?化学修饰酶?人工模拟酶二、生物酶工程?克隆酶?突变酶?新酶将酶学和工程学相结合，产生了酶工程(enzymeengineering)这样一个新的领域。酶工程主要研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农业、医药卫生和理论研究等方面的应用。固定化酶将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶(immobilizedenzyme)。包埋法吸附法共价偶联法交联法溴化氰亚氨碳酸基偶联法OHOHBrCNH2OOOC=N-EO-CO-NH-EOHO-C-NH-ENHOHH2N-E（多羟基载体）O-CONH2OH（惰性）OOC=NH（活泼）O—C—NOH戊二醛交联法OHC(CH2)3CHO戊二醛H2N-EN-HC=N-E-N=CH（CH2）3-CH=N-E-NCHCH酶蛋白侧链的化学修饰酶分子内或间的交联反应酶的模拟：根据酶作用的原理摸拟酶的活性中心和催化机理，用化学方法制备结构较简单,高效、高选择性、