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《生物化学》教案

课程名称：生物化学

讲课教师

张宁

所在单位

生命科学学院

课程类型

考前视频答疑

讲课时间

.02.28

教学内容

生物化学

讲课对象

生物学专升本学员

教学内容提纲

时间分派及备注

考试题型及分值分派

填空（每空1分，共10分）

判断（每空1分，共10分）

名词解释（每题2分，共10分）

简答题和计算题（每题10分，共70分）

二.知识点分布

糖类、脂类、蛋白质的构造与功能以及研究措施

酶通论及酶促催化生物反应

生物体新陈代谢

三．课程重难点、要点

（一）糖类

1.糖类的概念及功能。

2.重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的构造和性质

3.糖的鉴定原理

重点：

重要单糖、多糖的概况

比较淀粉和纤维素构造和功能的异同

难点：

细菌杂多糖的构成构造

蛋白聚糖、糖胺聚糖

糖类研究措施

例题：

比较淀粉和纤维素构造和功能的异同

（二）脂类

1.脂质的分类、功能

2.油脂和甘油磷脂的构造与性质

重点：

脂类的定义、分类、作用

三酰甘油和蜡的作用

重要脂肪酸的功能构造

脂蛋白的构造和功能

5分钟

5分钟

60分钟

难点：

脂类研究措施

脂质过氧化机制、抗氧化机制

例题：

简要论述各类血浆脂蛋白的重要生物学作用。

(三)氨基酸、蛋白质

1.氨基酸、肽的分类

2.氨基酸的两性解离和等电点。

3.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质

4.蛋白质一级构造的测定措施

5.蛋白质二级和三级构造的类型及特点，四级构造的概念及亚基

6.肽的概念及几种生物活性肽

7.蛋白质的变性作用

8.蛋白质构造与功能的关系

9.蛋白质的分离纯化

重点：

氨基酸构造、分类

氨基酸、蛋白质的等电点、酸碱性质、PKa常数

肽的构造特点和性质

蛋白质高级构造的维系作用力

蛋白质二级构造的特点和数据

蛋白质三级构造的意义

蛋白质四级构造的特点和意义

蛋白质构造与功能的关系

几种蛋白质分子量的测定措施

蛋白质的分离、纯化的措施

蛋白质的胶体和沉淀性质、原理

蛋白质的变形复性

难点：

蛋白质一级构造的测定措施

免疫系统和免疫球蛋白

蛋白质的人工合成

例题:

1.蛋白质在酸性溶液中带净电荷。

2.蛋白质中的α螺旋重要是手螺旋，每圈螺旋含个氨基酸残基。

3.判断a.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时，该基团二分之一被解离。b.原子之间的距离越小，范德华引力越强。

简要论述蛋白质形成寡聚体的生物学意义。（10分）

简要阐明用SDS法和凝胶层析法测定蛋白质相对分子质量的原理。（10分）

构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特性是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。

（四）酶通论及酶促催化生物反应

1.酶的概念及酶的特点

2.酶的分类及命名

3.酶活性调整的原因和酶的作用机制

4.酶的分离提纯基本措施

5.酶促反应动力学以及酶活力的测定

6.其他酶如抗体酶、核酶，固定化酶基本概念和应用

重点：

酶的化学本质、催化特点

米-曼氏方程

PH值、温度对酶催化反应的作用

酶的活性部位

酶原的激活

影响酶促化学反应的原因

难点：

多底物反应动力学的特点

例题

论述酶活性部位的概念。可使用哪些重要措施研究酶的活性中心？

假定某酶的v-[S]曲线服从米-曼氏方程，当[S]等于4Km时，v分Vmax的

判断：酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间愈长，则最适温度愈高

简述影响酶促化学反应的原因

（五）维生素

1.水溶性维生素的生理功能和缺乏病

2.脂溶性维生素的重要生理功能

3.激素的类型、特点和功能

重点：

维生素的生理功能和缺乏病

例题：

缺乏维生素易患佝偻病，维生素C和维生素是天然抗氧化剂。

（六）新陈代谢和生物能学

1.新陈代谢的概念及特点。

2.高能化合物的概念、ATP的作用、其他三磷酸核苷酸及肌酸磷酸与供能。

3.生物氧化的概念、本质、发生部位及特点。

4.呼吸链的概念、两条呼吸链的重要构成成分及排列次序。

5.氧化磷酸化及底物水平磷酸化的概念、氧化磷酸化的偶联部位。

6.氧化磷酸化作用机制的几种学说、