生物化学(高职)：酶PPT教学课件.pptx

单元二酶

目

录

任务一酶的分子结构与功能

任务二酶促反应的特点与机制

任务三影响酶促反应速度的因素

任务四酶的命名与分类

任务五酶与医学的关系

01

酶的分子结构与功能

一、酶的分子组成

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仅由氨基酸残基构成的酶称为单纯酶，如脲酶、一些消化酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。

（一）单纯酶

2

1.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

2.辅基与酶蛋白的结合紧密，不能通过透析或超滤的方法将其除去。

（二）结合酶

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酶的催化作用有赖于全酶的完整性，即酶蛋白与辅助因子单独存在时均无活性。

（三）辅助因子与酶蛋白的关系

二、酶的活性中心

（一）必需基团

酶分子中，氨基酸残基上存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性有关，其中那些与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团（essentialgroup）。常见的必需基团有：组氨酸残基上的咪唑基、丝氨酸和苏氨酸残基上的羟基、半胱氨酸残基上的巯基、酸性氨基酸残基上的自由羧基和碱性氨基酸残基上的自由氨基等。

二、酶的活性中心

（二）活性中心

活性中心内的必需基团有两种：一是结合基团（bindinggroup），其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物；二是催化基团（catalyticgroup），其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物。此外，还有一些必需基团虽然不参与活性中心的组成，却为维持活性中心的空间构象所必需，这些基团常称为活性中心外的必需基团（图2-1）。

三、酶原与酶原的激活

酶原激活的机理实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。酶原激活最常见的情况是酶分子被水解掉一个或几个短肽碎片，使余下来的多肽发生空间构象改变，于是原来分散的必需基团被集中到一个特定的区域，从而形成酶的活性中心，使酶原被激活。例如，胰蛋白酶原进入小肠后，在Ca2+存在下受肠激酶激活的过程就是第6位赖氨酸残基与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，通过水解掉一个六肽使分子的空间构象发生改变，从而形成酶的活性中心，成为具有催化活性的胰蛋白酶（图2-2）。

四、同工酶

现已发现的同工酶有百余种。但研究最多、最清楚的同工酶是乳酸脱氢酶（1actatedehydrogenase，LDH）。乳酸脱氢酶是四聚体酶。该酶的亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。这两型亚基以不同的比例组成五种同工酶：LDHl（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。由于分子结构上的差异，这五种同工酶在电场中向正极移动时具有不同（依次递减）的电泳速度（图2-3、图2-4）。

五、维生素与辅酶

维生素按其溶解性不同，可分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K四种，水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两类。B族维生素又包括维生素B1、B2、B6、B12、PP、泛酸、叶酸、生物素等。水溶性维生素主要构成酶的辅助因子直接影响酶的催化作用（表2-2）。维生素B1的活性形式是TPP，TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，参与糖代谢，缺乏时发生脚气病。维生素B2的活性形式是FMN和FAD，是体内氧化还原酶的辅基，起递氢作用，促进糖、脂肪和蛋白质的代谢，缺乏时发生口角炎、舌炎、阴囊炎、眼睑炎、畏光等症。维生素PP的活性形式是NAD+（辅酶Ⅰ）和NADP+（辅酶Ⅱ），是生物体内多种不需氧脱氢酶的辅酶，起递氢作用，广泛参与体内各种代谢，缺乏时可引起癞皮病。

02

酶促反应的特点与机制

一、酶促反应的特点

酶是生物催化剂，因此它具有一般化学催化剂的特点。如：①能加快化学反应速度；②在催化过程中，其质和量在反应前后均不发生改变；③只能催化热力学上可能进行的反应；④只能缩短反应达到平衡的时间，不能改变化学反应的平衡点。但酶的化学本质是蛋白质，故又具有与一般化学催化剂所不同的特点。

一、酶促反应的特点

（一）高度的催化效率

对于同一反应，酶的催化效率比无催化剂时高108～1020倍，比一般化学催化剂催化的反应也要高107～1013倍。

（二）高度的特异性

1.绝对特异性

2.相对特异性

3.立体异构特异性

（三）酶活性的不稳定性

酶的化学本质是蛋白质，因此，凡是能使蛋白质变性的理化因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线、剧烈震荡等都可以使酶失去催化能力，使得酶活性表现出不稳定性。

（四）酶活性的可调节性

酶活性受许多因素的调控，其方式有多种，有的提高酶活性，有的抑制酶活性，使得体内各种复杂的代谢才能有条不紊、协调地进行。

二、酶促反应的机制

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酶能与底物相互靠近，使底物进入酶的活性中心，这就是邻近效