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过氧化氢酶

CAS:9001-05-2过氧化氢酶概述发现历史基本性质来源及反应机制检测分布与分离功能与应用发现历史：作为一种物质，过氧化氢酶是在1811年被过氧化氢（H2O2）的发现者泰纳尔（LouisJacquesThénard）首次发现。1900年，OscarLoew将这种能够降解过氧化氢的酶命名为“Catalase”，即过氧化氢酶，并发现这种酶存在于许多植物和动物中。1937年，詹姆斯·B·萨姆纳将来自牛肝中的过氧化氢酶结晶，并在次年获得了该酶的分子量。1969年，牛的过氧化氢酶的氨基酸序列得以解出。而后，1981年，其三维结构得以解析。1.过氧化氢酶的概述

过氧化氢酶是催化过氧化氢分解成氧和水的酶，存在于细胞的过氧化物体内。(又称：触酶;接触酶;氧化酵素;氯化酵素;过氧化氢酶;血中氧化酶;过氧化氢酵酶;过氧化氢放氧酶;(牛肝中)过氧化氢酶是过氧化物酶体的标志酶,约占过氧化物酶体酶总量的40%。过氧化氢酶在食品工业中被用于除去用于制造奶酪的牛奶中的过氧化氢。过氧化氢酶也被用于食品包装，防止食物被氧化。简介：过氧化氢酶又称触酶（ＣＡＴ）是以铁卟啉为辅基的结合酶，在20?°C时密度为1.06?g/mL?，储存条件?:2--8°C，酶分子结构中含有铁卟啉环，１个分子酶蛋白中含有４个铁原子。三维立体图过氧化氢酶是在生物演化过程中建立起来的生物防御系统的关键酶之一，其生物学功能是催化细胞内过氧化氢分解，防止过氧化。基本性质物理性质：近乎白色至浅棕黄色的无定形粉末或液体。分子量约24万。溶于水，水溶液一般呈浅棕黄色至棕色，几乎不溶于乙醇、氯仿和乙醚。最适pH值7.0，在稀酸中作用受阻。最适温度0～10℃，温度过高或过氧化氢浓度过大均能破坏其活性。可燃性危险特性

热分解排出辛辣刺激烟雾储运特性

库房低温通风干燥由肝脏环境所得的最适pH值为7.0左右，在5.3～8.0之间活性都很高，5.0以下则很快下降。由黑曲菌内所得pH值在2～7之间均很活跃，而由小球菌制得的最适pH值为7～9。

生理特性：酶活力：1分子的过氧化氢酶在1min内约可使500万个过氧化氢分子分解。除了进行一些正常生理代谢活动，过氧化氢酶也能够氧化其他一些细胞毒性物质，如甲醛、甲酸、苯酚和乙醇。任何重金属离子（如铜离子）可以作为过氧化氢酶的非竞争性抑制剂。另外，剧毒性的氰化物是过氧化氢酶的竞争性抑制剂，可以紧密地结合到酶中的血红素上，阻止酶的催化反应。来源：天然存在于好气性微生物、哺乳动物的红血球、肝脏(极丰富)等中。几乎所有的生物机体都存在过氧化氢酶。其普遍存在于能呼吸的生物体内，主要存在于植物的叶绿体、线粒体、内质网、动物的肝和红细胞中，其酶促活性为机体提供了抗氧化防御机理。反应机制：基本理论：CAT作用于过氧化氢的机理实质上是H2O2的歧化，必须有两个H2O2先后与CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能发生反应。H2O2浓度越高，分解速度越快。虽然过氧化氢酶完整的催化机制还没有完全被了解，但其催化过程被认为分为两步：H2O2+Fe(III)-E→H2O+O=Fe(IV)-E(.+)H2O2+O=Fe(IV)-E(.+)→H2O+Fe(III)-E+O2[12]其中，“Fe()-E”表示结合在酶上的血红素基团（E）的中心铁原子（Fe）。Fe(IV)-E(.+）为Fe(V)-E的一种共振形式，即铁原子并没有完全氧化到+V价，而是从血红素上接受了一些“支持电子”。因而，反应式中的血红素也就表示为自由基阳离子（.+).具体反应机制：过氧化氢进入活性位点并与酶147位上的天冬酰胺残基（Asn147）和74位上的组氨酸残基（His74）相互作用，使得一个质子在氧原子间互相传递。自由的氧原子配位结合，生成水分子和Fe(IV)=O。Fe(IV)=O与第二个过氧化氢分子反应重新形成Fe(III)-E，并生成水分子和氧气。[12]活性中心铁原子的反应活性可能由于357位上酪氨酸残基（Tyr357）的苯酚基侧链的存在（帮助Fe(III）氧化为Fe(IV））而得以提高。反应的效率可能是通过His74和Asn147与反应中间体作用而得以提高。[12]该反应的速率通常可以通过米氏方程来确定。[2]检测：进行中的过氧化氢酶检测，可以观察到气泡。过氧化氢酶检测是微生物学家鉴定细菌种类的主要的三种检测手段之一，即用过氧化氢来检测过氧化氢酶是否存在。假如细菌中含有过氧化氢酶，则在过氧化氢溶液中加入少量细菌提取物就能观察到氧气气泡生成。有气泡生成，则该菌被认为是呈“过氧化氢酶阳性”。如葡萄球菌和