蛋白质分子的结构原理.pptVIP

超二级结构的手性特征01脯氨酸具吡咯烷环，02φ为-60?ψ取-55?或145?03常孤立出现，对紧邻在前的残基构象影响很大04使其丢失α-螺旋结构05脯氨酸残基常出现于06多肽链弯曲或翻转处，07α-螺旋的N端ψ-55?145?蛋白质多肽链的一级氨基酸序列其高级的三维构象，提供了可以实现的途径。01尽管从理论和计算角度还存在很大的困难与复杂性，基于局部、小范围内的位阻效应和发生的可能的相互作用，再结合半经验方法的研究，如依据蛋白质结晶的构象资料，从统计规律中寻找某些残基的构象化倾向，比如Ala、Leu残基是强α-螺旋形成体，Pro残基有α-螺旋破坏体性质等，这样，对每一个残基，用一定的几个统计参数，就可能估量出高级结构行为0220种标准氨基酸铵形成α螺旋，β折叠的能力所进行的分类蛋白质分子的二级结构(secondarystructure)α-螺旋和β-折叠蛋白质二级结构单元，是多肽链中具特定规律的一段肽链的空间排列模式1.α-螺旋α-螺旋的主要特征是多肽链的主链骨架围绕螺旋中心轴螺旋式地上升，每隔数个残基上升一圈，所有侧链基团处于螺旋的外侧，并以一定的规律由各个C=O与随后几位残基上的N-H形成氢键。α-螺旋右手α-螺旋构象，3.613

是许多蛋白质分子中常见结构

一圈3.5-3.7或平均3.6残基

螺距0.54nm氢键方式(i,i+3)

一氢键环内含13个原子

φ、ψ在-60?和-41?附近

末端向下看，侧链在主链周围形成风车状

所有氢键近似平行于螺旋中心旋转轴

氢键同一方向

形成一源于氢键的平行于螺旋轴的偶极矩α-螺旋氢键偶极矩、各肽平面C=O和N-H偶极矩都沿螺旋轴积累，从而显示出从N端到C端的偶极矩等效于N端积累部分正电荷，C端积累部分负电荷01310螺旋右手α-螺旋结构02氢键方式(i,i+2)，φ、ψ在-70?和-5?附近03一圈含整数3残基，Cα位于平行螺旋轴直线上04氢键方向和轴有一定角度，05在几何上与非键作用力未处最佳状态06310螺旋通常在α-螺旋C末端最后一圈出现07416也称作π螺旋08左手螺旋在D-氨基酸形成的肽链中会稳定地存在09天然蛋白质中，属于不稳定的构象蛋白质分子构象其它螺旋结构大致分档次排列为：Ala，Glu，Leu，Met（强）Lys，Phe，Glu，Trp，Ile，Val（中）Asp，His（弱）Arg，Thr，Ser（不敏感）Cys，Tyr（弱断）Asn，Pro（断）多肽链不同氨基酸侧链

具各自确定的选择性不强的螺旋倾向性差不多所有球蛋白中，一段α-螺旋结构

平均含11个残基（4-20残基）

平均长度1.7nm

螺旋两端外连接的氨基酸残基

C端常出现带负电荷的基团

N端为带正电荷基团

螺旋内部多肽链上亲水与疏水残基周期性变换

过膜的多肽链，通常疏水性残基占绝大多数

疏水性残基长区域预示过膜α-螺旋结构存在β-折叠结构是常见的二级结构单元，又称β-折叠片1β-折叠片由多肽链不连续几区域/β-折叠股构成2β-折叠股由5-10个残基3（φ/ψ）在Ramachandran图左上-120/140大区域4形成几乎伸展结构5β-折叠片6通过C=O与N-H在成对的β-折叠股间形成氢键7结构没有螺旋构象紧密82.β-折叠β-折叠结构中

主链各肽键平面伸展

平面间彼此折叠成片近似锯齿状片层排列

α-碳原子位于折叠片平面的交界棱边上

形成了一个十分引人注目的的特征：3个方向上相互垂直(见下图)反平行折叠片按多肽链N-C方向排列，平行与反平行两种构象

平行β-折叠片

各折叠股主链方向相同，一折叠股似邻股平移

二面角φ、ψ约为-119、113

折叠股各肽平面（一块折叠片）C=O与N-H分别

一左一右和相应二邻股成氢键

氢键的方向呈有规律的角度倾斜

反平行折叠片

相邻股的主链走向相反

二面角φ、ψ约为-139、135

折叠股间氢键和成键基团方向同一直线

属能量上较为稳定的类型同一β-折叠股中侧链间隔地朝上与朝下

相邻股却是相同一起朝上或朝下

反平行折叠片

经常一面埋藏在内部另一面暴露在溶剂中，

氨基酸通常是亲水性与疏水性交替出现

平行的折叠片

往往两边均处在内部，中间的残基往往

高度疏水，亲水的残基集中在两头

两种β-结构