蛋白质促降解与氨基酸代谢.pptVIP

c、精氨酸水解生成尿素精氨酸在精氨酸酶催化下生成尿素和鸟氨酸。01精氨酸酶专一性很强，只对L-精氨酸有作用，存在于排尿素动物的肝脏中。产生的鸟氨酸又可穿过线粒体膜进入线粒体中在参与循环。02总结：0304有毒的氨在肝脏中转变为无毒的尿素后，经血液运送到肾脏，然后随尿液排出体外。每生成1mol尿素要消耗3molATP。05酰胺的合成存在于大脑、肝脏及肌肉等细胞中的谷氨酰胺合成酶，能催化氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肝脏，经谷氨酰胺作用分解成谷氨酸和氨。因此，谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储运及运输形式。另外，氨在天冬酰胺合成酶的催化下还可生成天冬酰胺，当需要时，天冬酰胺分子内的氨基又可以通过天冬酰胺酶作用分解出来，合成氨基酸。蛋白质降解及氨基酸分解代谢蛋白质的酶促降解食物蛋白质经人体各种蛋白酶（胃蛋白酶、胰蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等）作用降解成氨基酸混合物，再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。游离氨基酸进入血液循环送到肝脏。动物组织中也有各种蛋白酶，也能将细胞自身蛋白质水解成氨基酸。就高等动物来讲，外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸，共同构成体内氨基酸代谢库。氨基酸代谢概况氨基酸代谢库其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)体内合成氨基酸(非必需aa)组织蛋白质食物蛋白质a-酮酸胺类氨酮体氧化供能糖尿素脱氨基脱羧基代谢转变消化吸收合成分解氨基酸的一般代谢（共同途径）天然氨基酸分子都含有α-氨基和羧基，因此各种氨基酸都具有共同的代谢途径。但是由于不同氨基酸的侧链基团不同，所以个别氨基酸还有其特殊的代谢途径。氨基酸的共同代谢包括脱氨基作用和脱羧基作用两方面。氨基酸的脱氨基作用主要有转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用等。转氨基作用（氨基移换作用）一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸。催化转氨基反应的酶叫做转氨酶。0302010405其中，α-氨基酸可以看作是氨基的供体，α-酮酸是氨基的受体。由糖代谢所产生的丙酮酸、草酰乙酸及α-酮戊二酸可分别转变成丙氨酸、天冬氨酸及谷氨酸；另外，蛋白质分解所产生的丙氨酸、天冬氨酸及谷氨酸也可转变为丙酮酸、草酰乙酸和α-酮戊二酸。转氨酶的种类很多，其中最重要的两种转氨酶是：谷丙转氨酶和谷草转氨酶。010203催化谷氨酸与草酰乙酸的转氨作用。谷丙转氨酶（GPT）谷草转氨酶（GOT）催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用。谷丙转氨酶以肝脏中活力最大，当肝细胞损伤时，酶就释放到血液内。因此临床上常以此来判断肝功能的正常与否。GOT以心脏中活力最大，其次是肝脏。临床上常以此作为心肌梗塞、心肌炎的辅助判断指标。转氨作用01氧化脱氨基作用α-氨基酸在酶催化下氧化脱氢生成α-酮酸，同时释放出游离氨。02氧化脱氨基作用包含脱氨与水解两个步骤。0304较重要的有L-谷氨酸脱氢酶，其辅酶是NAD+或NADP+，能催化L-谷氨酸氧化脱氨基，生成α-酮戊二酸及氨。05L-谷氨酸脱氢酶特性：有很强的特异性，只催化L-谷氨酸氧化脱氨；01别构酶：ATP、NADH是其别抑制剂，ADP是其别构激活剂。02存在：动植物、微生物中。特别是肝及肾组织中活力更强。03意义：联系糖代谢与氨基酸代谢：L-谷氨酸脱氢脱氨后所产生的α-酮戊二酸可进入TCA循环彻底氧化产生能量；另外，在糖代谢中所产生的α-酮戊二酸也可转变为L-谷氨酸（氨基化作用）。01联合脱氨基作用02转氨基作用和氧化脱氨基作用配合进行。联合脱氨基作用是生物体内氨基酸脱氨基作用的主要方式。生物体内存在两种联合脱氨基作用：03转氨基作用与谷氨酸氧化脱氨基作用的联合体内某些组织如肝脏、肾脏中的L-谷氨酸脱氢酶活性高，主要以该种方式进行。该反应可逆，其逆反应是生成非必需氨基酸的途径。转氨基作用与嘌呤核苷酸循环的联合01体内某些组织如骨骼肌、心肌中的L-谷氨酸脱氢酶活性低，这些部位以“嘌呤核苷酸循环”脱氨基作用为主。02氨基酸的脱羧基作用概念：aa在aa脱羧酶作用下生成CO2和一个相应一级胺类化合物的作用。酶：专一性强，且只对L-氨基酸起作用。除组氨酸脱羧酶不需辅酶外，余均以吡哆醛磷酸为辅酶。重要氨基酸的脱羧基作用谷氨酸γ-氨基丁酸（GABA）：01对中枢神经系统的传导具有抑制作用；02VB6是其辅酶，因此临床上用VB6防治神经性妊娠呕吐及小孩抽搐；03主要存在于大脑中。04组氨酸组胺：血管舒张剂，具有