生物化学课件-3.蛋白质II看.ppt

（一）维持蛋白质空间构象的作用力作用力破坏因子氢键：α-螺旋，β-折叠 尿素，盐酸胍疏水作用：形成球蛋白的核心去垢剂，有机溶剂VanderWaals力：稳定紧密堆积的基团和原子离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构酸、碱二硫键：稳定三、四级结构还原剂配位键：与金属离子的结合螯合剂EDTA（二）影响蛋白折叠的因素两个肽平面以一个Cα为中心发生旋转肽链中的肽平面RamachandranPlotLinusCarlPauling1901-19941926年，留学Sommerfeld实验室（1年7个月）1928年，发明杂化轨道，创立量子化学1930年，去LaurenceBragg实验室学X-ray衍射1936年，与Mirsky一起发表蛋白质变性的理论---氢键1937年，开始搭α-helix的模型，发现5.4A的周期，与Astbury的Keratin蛋白测定得到的5.1A不符。此后花了约10年的时间测定各种含肽键的小分子的结构，得出肽键的6个原子在同一平面上的结论1949年，人造丝X-ray数据发表，他看到了5.4A的周期1950年，α-helix模型发表，次年发表β-sheet模型1954年，Nobel化学奖1963年，Nobel和平奖70年代，提倡VitaminC治百病肽平面的相叠形成α螺旋1.α螺旋反平行β折叠平行β折叠3.β转角－－半圈3.010螺旋α-角蛋白keratin的结构特征（二）胶原蛋白Collagen的特殊性Collagen的结构特征结缔组织中的胶原蛋白组织中的胶原蛋白*第三章蛋白质的三维结构蛋白质的一级结构不具有功能，只有形成正确的结构才具有功能。二级结构以上的结构叫高级结构，由于高级结构是指各原子或基团在空间上的分布，所以又叫空间结构，或三维结构。一、蛋白质的二级结构H2NC(:NH)NH2HCl维持空间构象的作用力β折叠1.二面角的转动2.非键合原子之间的最小接触距离3.侧链基团的空间位阻、电荷性质、基团间的相互作用等两面角非键合原子最小接触距离???C?N?O?HC??0.320(0.300)?0.290(0.280)?0.280(0.270)?0.240(0.220)?N??0.270(0.260)?0.270(0.260)?0.240(0.220)?O??????0.270(0.260)?0.240(0.220)?H????????0.200(0.190)?RamachandranPlot二、典型的二级结构Pauling的生涯共价键理论的创始人，还运用X射线衍射方法研究蛋白质的结构，著名的a-螺旋就是他提出的。他的著作有《量子力学导论》(IntroductiontoQuantumMechanics,1935)和《化学键的本质》(TheNatureoftheChemicalBond,1939)。鲍林还于1962年获得诺贝尔和平奖，原因是推动核裁军进程。(美)L.鲍林LinusCarlPauling氢键取向与主轴基本平行右旋，3.6个氨基酸一个周期，螺距0.54nm第n个AA(NH)与第n-4个AA(CO)形成氢键，环内原子数13。1.α-螺旋的结构特征：Φ=-57o;ψ=-47o;3.613-螺旋螺距=5.4?；每个氨基酸上升1.5?,直径=5?2.α-螺旋的偶极矩和帽化3.α-螺旋的手性,协同性α-螺旋都是右手的，其旋光性是α-碳原子的不对称性与α-螺旋的构象不对称性的结合。4.影响α-螺旋的形成的因素：pH的影响?一级结构与二级结构的关系（空间位阻，电荷效应，特殊结构，如脯氨酸）。反平行β折叠2.β折叠平行β折叠Φ=—139o;ψ=＋135o（反平行折叠）主要存在于球状蛋白和纤维蛋白中Φ=—119o;ψ=＋113o（平行折叠）主要存在于球状蛋白β—折叠较为伸展。β—折叠旋的结构特征：Β转角4、无规卷曲（randomcoil)指那些没有明确重复周期结构的“卷曲结构”，它并非是“