生物化学课件-8.酶II.ppt

作用机制1—酶分子的构象变化作用机制2—酸碱催化4.丝氨酸蛋白酶丝氨酸蛋白酶是一类以丝氨酸残基为活性中心作用基团的一类酶。包括消化系统的蛋白酶，凝血酶系统，纤溶酶系统，甚至乙酰胆碱酯酶。消化系统蛋白酶类是一类经典的丝氨酸蛋白酶。三级结构催化中心催化机制TheChymotrypsinMechanism:theActivesites反应过程5.天冬氨酸蛋白酶AsparticProteases主要特点是：在活性中心有2个天冬氨酸残基。也是一类降解多种蛋白的蛋白酶。结构：含有323-340个氨基酸残基，相对分子量35kd.有2个相同的结构域。每个结构域由2个?折叠和2个?螺旋组成。2个结构域通过6股反平行的?折叠片连接起来。酶的活性中心是一个深宽的裂缝，在两个并列的结构域之间。大的可容纳7个氨基酸残基。Functions:Digestion:pepsin(胃蛋白酶）andchymosin（凝乳酶）Lysosomalproteindegradation：cathepsin（组织蛋白酶）DandE,Regulationofbloodpressure：renin（肾素）pepsinHIV-1Protease四、酶活性的调节控制酶活性的调节方式酶量的调节（通过调节基因的表达实现）酶活性结构的调节别构调节共价修饰调节酶原激活调节蛋白因子的调节（一）别构调节作用酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合发生构象变化，进而改变酶活性状态，即为别构调节（allostericregulation)。1.天冬氨酸转氨甲酰酶的别构效应2.别构酶的性质*第八章、酶作用机理酶活性中心酶的催化作用被认为是由分子中某个局部区域中的残基决定的，这个区域即是所谓活性部位（activesite）或活性中心（activecenter)活性中心由结合部位和催化部位组成。酶活性中心的特点1.由少数基团决定2.活性中心是一个三维实体3.酶活性中心与底物的协调4.酶活性中心在酶分子的表面裂缝中5.酶和底物间通过次级键使酶和底物结合6.酶活性中心具有柔性和可运动性。一、酶促反应的独特性质1、酶反应分两类：仅仅是电子的转移，反应速率在108.S-1数量级；既有电子转移又有基团转移，反应速率在103.S-1数量级.2.通过侧链基团和辅酶为媒介。3.酶分子比底物分子大，这个巨大的酶分子对于稳定酶的活性部位是必要的。4.酶催化的最适pH范围是比较小的。5.除活性中心基团外，酶的其它特性对酶的催化作用也是重要的。二、影响酶催化反应的有关因素1.邻近效应（approximation,proximity)和定向效应（orientation)由于在酶的作用下，底物与底物分子的反应基团在空间上靠近，在方向上适合，使反应更易于进行2.底物的形变（distortion)和诱导契合效应(inducefit)底物在酶的作用下，构象发生改变，导致电子张力的产生，使得活化能降低，反应易于进行。3.酸碱催化效应（acid-basecatalysis)酸碱催化是靠向反应底物瞬时提供质子或接受质子，使反应加速的一种作用机制。Specificacid–basecatalysis,inwhichHorOHacceleratesthereactionGeneralacid–basecatalysis,inwhichanacidorbaseotherthanHorOHacceleratesthereaction.在酶催化的反应中，不是由纯H+或OH-的数目决定的狭义酸碱催化，而是广义的酸碱催化，这种广义酸碱催化需要提供质子和接受质子的基团，在酶分子中存在多种这样的基团。影响酸碱催化反应速度的因素:酸碱强度;供出质子和接受质子的速度。广义酸碱催化与基团的解离常数有关。酶分子中最为重要的酸碱催化基团是组氨酸的咪唑基团。（1）解离常数6.0；（2）使得其基团既可以作为质子供体，也可以作为质子受体；（3）质子给出和接受的速度很快。酶能在近于中性pH下进行催化，提高反应速度。4.共价催化（covalentcatalysis)5.金属离子催化（1）.通过结合底物为反应定向；（2）可逆地改变金属离子的氧化还原