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酶为什么能催化生化反应全酶的结构全酶(holoenzyme)||酶蛋白(apoenzyme)+辅助因子(cofactor)cofactor酶的分类EC号的第一个数字1.oxidoreductase氧化还原酶类2.transferase转移酶类3.hydrolase水解酶类4.lyase裂合酶类5.isomerase异构酶类6.ligase/synthetase连接酶类四、pH对酶活性的影响五、抑制剂对酶活性的影响抑制剂是指酶的化学基团的化学性质改变,但酶并未变性的物质叫抑制剂(inhibitor)。抑制剂与变性剂有本质非不同。抑制剂对酶的作用是特异的,而变性剂对酶的作用是不特异的。(三)酶的分离纯化酶的分离纯化过程与蛋白的分离纯化过程是一致的。对分离酶要特别注意的是保持一定的低温条件和缓冲液系统。在进行分离纯化之前,要建立酶活测定方法。随着不断纯化,总活力会下降,但比活力要提高。尽可能地提高回收率。保存:可以是冻干保存,也可以在甘油中保存于-25—-50摄氏度。七、核酶(Ribozyme)指具有酶催化特征的核酸。但其活性远比蛋白质酶活性差。核酶有可能应用与制药领域。同时提示了生物进化过程中,生物催化剂最初有可能最先是RNA主,最后才是以蛋白为主。八、抗体酶这是一种人工制造的酶,主要是利用酶与蛋白质的结合特性类似于抗原/抗体结合特性的启迪。人们希望因此而获得各种需要的要用酶。目前仍然没能很好地实现。九、酶工程(一)化学酶工程天然酶;化学修饰;固定化酶;人工模拟酶(二)生物酶过程通过基因工程的方式获得大量的酶或改造现有基因,获得更符合人类需要的酶。第七章、酶反应动力学酶促反应动力学(kineteicsofenzyme-catalyedreaction)是酶学中研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的学科。影响酶促反应的因素有:1.底物浓度2.酶量3.pH4.温度5.抑制剂6.激活剂一、底物对酶反应的影响1.米—曼氏方程式2.3.Km的生物学意义:(1).Km是酶的特征常数(底物、pH、离子强度、反应温度确定)(2).Km值判断酶的专一性和天然底物;(3).Km可以反应酶和底物的亲合性;(4).表示底物浓度与反应速度的关系;(5).推测反应方向(根据正逆反应的Km和底物、产物的浓度,推算正逆反应的效率)4.5.多底物反应动力学有序反应随机反应乒乓反应根据公式:Vmax=K3[Et]所以:酶促反应的最大反应速度与酶量成正比。二、酶反应速度与酶量的关系三、温度对酶活性的影响温度系数:当温度增高10摄氏度,反应速度与原来反应速度的比。对于大多数酶,温度系数为2。*第六章酶学通论酶,enzyme希腊语原意:inyeast生命体内催化化学反应的物质细胞中大部分球蛋白为酶一、酶学研究的意义酶是一种生物催化剂,生物体内几乎所有的反应都由酶催化。没有酶的存在,生命过程就不能进行。二、酶作用特点一般催化剂的特性生物催化剂的特性1.具有很高的催化活性2.具有高度专一性3.在比较温和的条件下进行反应4.酶易于失活5.活性易于被调节酶浓度调节;激素调节;反馈调节激活剂和抑制剂调节;其它调节方式三、酶的化学组成酶的化学组成单纯酶蛋白(simpleprotein)和缀合酶(conjugatedprotein)单纯酶是只有酶蛋白组成的酶缀合酶是除酶蛋白外,有其它辅助因子组成的酶辅基,prostheticgroup辅酶,co-enzyme金属离子结合力强
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