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1第一章
蛋白质的结构与功能
各种蛋白质的含氮量很接近:平均为16%可以根据含氮量推算出蛋白质的大致含量:样品中蛋白质含量=样品含氮量x6.25
肽键的概念(peptidebond):由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键(-CO-NH-)。它是蛋白质分子中最基本的一种化学键。
概念:蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序指多肽链中氨基酸的排列顺序备注:任取其中一种概念主要维系化学键:肽键(了解)
肽单元(peptideunit)的概念:由于肽键具有部分双键的性质,使参与肽键构成的六个原子位于同一平面上,这一平面称为肽单元或肽键平面。
蛋白质二级结构的概念指蛋白质分子中某一段肽链主链原子的局部空间结构不包括侧链构象的内容不包括与其他肽段的相互关系主要维系蛋白质二级结构的化学键是:氢键(了解)12
蛋白质二级结构的常见形式71α-螺旋(α-helix)2β-折叠(β-pleatedsheet)3β-转角(β-turn)4无规卷曲(randomcoil)
α-螺旋结构特点:8为一右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm螺旋以氢键维系010203
概念:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置也就是整条肽链所有原子的三维空间排布备注:其中任取一种均可
概念指蛋白质分子中各个亚基的空间排布,亚基间接触部位的布局和相互作用
蛋白质的两性解离和等电点蛋白质等电点的概念:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
pI与溶液pH的关系pI与溶液pH关系氨基酸所带电荷电场中移动的方向pH=pI静电荷为零不移动pHpI负电荷向正极移动pHpI正电荷向负极移动
蛋白质变性作用概念:在某些物理或化学因素的作用下,蛋白质分子特定的空间构象被破坏(不包括肽键的断裂),从而导致蛋白质理化性质的改变和生物学活性丧失。
蛋白质变性本质非共价键断裂,而肽键不断裂,不改变蛋白质的一级结构
维持蛋白质胶体稳定的因素15AB颗粒表面电荷(电荷层)水化膜
盐析法沉淀蛋白质的原理:16破坏水化膜01减小表面静电斥力02
17第二章
核酸的结构与功能
了解:核酸的基本组成单位是:核苷酸核酸的基本组成成分为:磷酸、戊糖、碱基12
logoDNA和RNA基本化学组成的比较DNARNA戊糖脱氧核糖核糖嘌呤碱A,GA,G嘧啶碱C,TC,U磷酸磷酸磷酸
了解:核苷酸之间以:3’,5’-磷酸二酯键连接形成核酸
1DNA分子是反向平行、右手螺旋的互补双链结构2两条链间形成互补碱基对(A=T,G≡C)3螺旋参数:螺旋形成大沟及小沟;螺旋直径为2.4nm;每个螺旋有10.5对碱基;相邻碱基平面距离0.34nm4维系作用:疏水作用力(碱基堆积力),氢键
核小体的结构包括:核心颗粒(H2A,H2B,H3,H4各2分子+1.75圈DNA)连接区(DNA+H1)
No.3真核生物mRNA的结构5’-端:7-甲基鸟嘌呤三磷酸核苷(m7GpppN)帽子结构3’-端:多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构mRNA的功能:蛋白质合成的模板No.2No.1
tRNA的结构243′末端:—CCA-OHtRNA的二级结构称为“三叶草”结构氨基酸臂DHU环123654额外环tRNA的三级结构是:倒L型TψC环反密码环
tRNA的功能蛋白质合成的氨基酸载体
rRNA的结构rRNA与蛋白质一起构成核糖体(核蛋白体)核糖体(核蛋白体)由大小亚基组成01rRNA的功能:蛋白质生物合成的场所02
核酸的紫外吸收特性01波长260nm(OD260)有最大吸收峰02
DNA变性时,△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)50%DNA变性时的温度备注:任取其一Tm的概念:核酸变性的概念:某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使双链DNA解离为单链的过程
29第三章
酶
酶的概念酶(enzyme,E):生物体内对特异底物起高效催化作用的生物催化剂其化学本质主要是蛋白质(了解)少部分是核酸(了解)
酶的活性中心(activecenter)的概念有些酶的必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合并将底物转变为产物,这一区域就称为酶的活性中心或称活性部位。
同工酶的概念催化相同化学反应,但酶蛋白的分子结构,理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)
同工酶的临床应用同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断例如:心肌梗死时可见血清中LDH1活性明显升高肝病时LDH5活性明显升高血清CK2活性测定有利于对心
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