《生物化学教学课件》第八章氨基酸代谢.pptxVIP

第八章蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢

蛋白质的酶促降解蛋白质的酶促降解——指在酶的作用下蛋白质中的肽键被水解断裂而生成短肽乃至氨基酸的过程。第一节蛋白质的酶促降解

无论动物、植物、微生物，也无论是机体内产生的或从体外吸收的蛋白质，均需降解成氨基酸后，才能进行进一步的代谢:氨基酸的分解;蛋白的合成。

23145当参与形成此肽键的另外一个氨基酸为脯氨酸时则无效；胰蛋白酶：专一水解由赖氨酸、精氨酸的-COOH参与形成的肽键。肽链内切酶专门催化水解肽链中特定的肽键的酶。蛋白水解酶是专门催化水解肽键的酶。主要分成如下几类：二.蛋白水解酶

胃蛋白酶：水解色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸、半胱氨酸的-COOH参与形成的肽键。要求参与形成此肽键的另外一个氨基酸为疏水氨基酸。壹贰

该酶作用于蛋白质多肽链的游离羧基端的肽键，使肽键断裂而得到单个游离氨基酸。羧肽酶01该酶作用于蛋白质多肽链的游离氨基端的肽键，使肽键断裂而得到单个游离氨基酸。氨肽酶022．肽链外切酶

二肽酶该酶作用于蛋白质多肽链被酶水解时产生的二肽。

蛋白质在细胞内外的酶解途径（参考）外源蛋白的消化与吸收外源蛋白→胃（胃酸）→胃蛋白酶→小肽→小肠→胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶→氨基酸→血液组织蛋白质的胞内降解01溶酶体组织蛋白酶降解途径溶酶体，单层膜，多种酸性水解酶类。含：蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。02

依赖于ATP的泛素降解途径泛素，76氨基酸残基，高度保守，广泛存在于真核细胞。泛素，在ATP存在下，于需降解的蛋白质共价结合（泛素C－端甘氨酸的羧基于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成异肽键）。再由蛋白酶体降解。

天然氨基酸都含有α-NH2和α-COOH，01故各种氨基酸都有其共同的代谢途径。02氨基酸的脱氨基作用这是指α-氨基酸在酶的催化作用下脱03去氨基而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。04第二节氨基酸代谢的共同途径

R-CH-COOH+1/2O2————R-C-COOH+NH3这是指α-氨基酸在酶的催化作用下氧化脱氢其反应通式如下：而生成α-酮酸、释放出游离氨的过程。NH2O︳‖（一）氧化脱氨基作用

氨基酸被酶催化脱氢而生成α-亚氨基酸；α-亚氨基酸遇水自发水解生成α-酮酸和氨。这第二步加水脱氨不需要酶的作用。1.此反应共分为两个步骤

与生物体内的氧化脱氨基作用有关的酶010102030405L-氨基酸氧化酶其辅基为FAD或FMN；在体内分布不广；正常生理条件下活力不高（其最适pH为10）D-氨基酸氧化酶其辅基为FAD；在体内分布广；正常生理条件下活力高。但体内D-氨基酸不多。显然，这两种酶难以在体内催化氨基酸发生氧化脱氨基作用的过程中单独发挥重要作用。321456

L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶都属于需氧脱氢酶这些酶将从氨基酸上夺得的氢传给FAD或FMN而得到FADH2或FMNH2，再由FADH2或FMNH2将所携带的氢直接传给O2而生成H2O2，而H2O2在过氧化氢酶的催化作用下生成H2O和O2。其共同的作用机制:020103050604

在这里，FADH2或FMNH2并没有将所01携带的氢直接经呼吸链传给O2而生成H2O。02

L-谷氨酸+NAD+(NADP+)+H2O——α-酮戊二酸+NADH(NADPH)+H++NH3在体内分布广，真核细胞的线粒体基质内及胞浆中均有此酶，正常生理条件下活力高，催化以下反应：（3）L-谷氨酸脱氢酶

01这种酶在动物、植物、微生物中都存在，在肝脏、肾脏中的活力很强，其最适pH在中性附近。03这种酶是别构酶，ATP、GTP、NADH是02它不能催化其它氨基酸氧化脱氨基。04其别构抑制剂，而ADP、GDP、某些氨基酸是其别构激活剂。05

应趋向于脱氨基。一般认为，NAD+是脱氨基过程的辅酶，成，但是当NH3在体内被迅速处理时，则反而NADP+则是氨基化过程的辅酶。从反应的平衡常数来看，此反应趋向于合

一种α-氨基酸在酶的催化作用下其氨基转移到一种α-酮酸的酮基位置上，使α-酮酸转变为相应的α-氨基酸，而该氨基酸自身则转变为相应的α-酮酸。这种作用就是转氨基作用，起催化作用的酶叫转氨酶（即氨基转移酶）。α-氨基酸+α-酮酸————转氨酶α-氨基酸（新）+α-酮酸（新）2341（二）转氨基作用（或氨基移换作用）

主要的一些参与氨基转移的α-酮酸及其参与转氨作用后生成的氨基酸α-酮戊二酸————