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摘要
低温蛋白酶是由嗜低温菌和耐低温菌在低温条件下所产生的一类适冷蛋白酶，一般最适反应温度为20~40°C，但目前的低温蛋白酶难以适应工业生产和实际应用的要求，提高酶的热稳定性和催化活性能够扩大酶的应用范围。本研究以来源于北极假交替单胞菌属PseudoalteromonasarcticaPAMC21717的碱性丝氨酸蛋白酶为研究对象，采用计算机辅助设计突变位点，对其不稳定位点引入氨基酸突变N87L、N87V、N92L，经大肠杆菌表达和酶蛋白纯化后，对其酶活和蛋白浓度特性进行了表征。与野生酶相比，突变酶N92L、N87V和N87L的比酶活分别提高了59%、86%和53%。对低温蛋白酶
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