生物化学酶化学环境.pptxVIP

生物化学酶化学环境;一、酶得概念;(二)酶就是生物催化剂;(3)降低反应所需得活化能;例2H2O2→2H2O+O2;2、酶作为生物催化剂得特殊点;转换数(turnovernumber,TNorkcat):;(2)高得专一性;大家有疑问的，可以询问和交流;(三)酶得化学本质;酶就是蛋白质得主要依据;20世纪80年代发现某些RNA有催化活性,还有一些抗体也有催化活性,甚至有些DNA也有催化活性,使酶就是蛋白质得传统概念受到很大冲击。;2、某些RNA有催化活性;1983年美国S、Altman等研究RNaseP(由20%蛋白质和80%得RNA组成),发现RNaseP中得RNA可催化E、colitRNA得前体加工。;Cech和Altman各自独立地发现了RNA得催化活性,并命名这一类酶为ribozyme(核酶),2人共同获1989年诺贝尔化学奖。;3、抗体酶(abzyme);4、有些DNA也有催化活性;(四)酶得组成;(五)根据酶蛋白分子得特点将酶分成三类;二、酶得命名和分类;(一)命名;(2)两个底物参加反应时应同时列出,中间用冒号(:)

分开。如其中一个底物为水时,水可略去。;2、习惯名称(remendedname);(二)系统分类法及编号;(三)六大类酶催化反应得性质;(1)氧化酶类:催化底物脱氢,并氧化生成H2O或H2O2。;邻苯二酚氧化酶(EC1、10、3、1,邻苯二酚:氧氧化酶);(2)脱氢酶类:直接催化底物脱氢;2、转移酶类(transferases);3、水解酶类(hydrolases);4、裂合酶类(lyases);例2:;5、异构酶类(isomerase);6、连接酶类(ligases,也称synthetases合成酶类);(连接酶);酶得编号

EC类、亚类号、亚亚类号、序号;三、酶得专一性及活性中心;(1)族专一性(基团专一性,groupspecificity);(2)键专一性;3、立体专一性(stereospecificity);(3)酶能区分从有机化学观点来看就是属于对称分子中两个等

同得基团,只催化其中得一个基团,而不催化另一个。;例2:;(二)关于酶作用专一性得几种假说;2、三点附着学说:立体对映得一对底物虽然基团相同,但空间排列不同,这就可能出现这些基团与酶分子活性中心得结合基团能否互补匹配得问题,只有三点都互补匹配时,酶才作用于这个底物,如果因排列不同,则不能三点匹配,酶不能作用于她。(可以较好地解释酶得立体异构专一性);3、诱导契合学说(induced-fittheory);A;E与S原有构象;(三)酶得活性中心(activecenter);组成酶活性中心得氨基酸侧链基团主要有Glu和ASP得-COOH,Lys得ε-NH2,His得咪唑基,Ser得-OH,Cys得-SH,Tyr得侧链基团。;酶活性中心;酶活性中心得结构特点;2、酶得活性部位就是位于酶分子表面得一个裂缝内

蛋白质球形分子得表面通常都有一个内陷得凹穴,此凹穴正好能够容纳一个或两个小分子底物或大分子底物得一部分。底物分子结合到裂缝内并发生催化作用。

3、酶得活性部位就是一个三维实体

对简单酶来说,活性部位就就是酶分子中在三维结构上比较靠近得少数几个氨基酸残基或就是这些残基上得某些基团组成得,她们在一级结构上,可能相距很远,但在蛋白质空间结构上(三级结构)彼此很近,形成具有一定空间结构得区域。

对于结合酶类来说,她们肽链上得某些氨基酸以及辅酶或辅基分子上得某一部分结构往往就就是其活性部位得组成部分。;4、酶与其专一性底物得结合一般通过离子键、氢键等非共价键。;2、活性中心与必需基团

必需基团:酶表现活性所不能缺少得基团、

1、直接参与酶和底物得结合或催化

2、并不直接参与酶对底物得结合和催化,但对于维持酶分子得空间结构和构象起了重要作用,就是酶活性中心以外得必需基团、;酶得活性中心示意图;四、酶具有高催化效率得作用机理;邻近效应:指两个反应得分子,她们反应得基团需要互相

靠近,才能反应。;仅仅就是靠近还不够,还需要酶和底物得反应基团在反应中彼此相互严格地定向,即酶活性中心得催化基团(氨基酸残基上得基团)定向于底物得反应基团。只有既靠近又定向,底物分子才能迅速得形成过渡态,加速反应得进行。;X-射线衍射分析证明:底物分子向酶得活性部位靠近并结合,底物诱导酶得构象发生改变,特别就是酶得活性部位得结构。

酶也可诱导底物得构象发生变化,促使底物分子中得敏感键变形、断裂,底物由基态变为激发态,降低了活