蛋白质结构与功能一.pptVIP

第1页，共27页。α-淀粉酶的蛋白质立体结构图第2页，共27页。蛋白质的应用纺织—洗涤酶制剂：蛋白酶、纤维素酶、淀粉酶、脂肪酶过氧化物酶食品—（焙烤酶制剂，增加面包体积改善面团性质和瓤结构）酿酒—饲料—造纸—医药—农业—（应用广泛）例：聚γ-谷基酸： 水凝胶、絮凝剂、重金属吸附剂、饲料添加剂、骨质疏松预防药物、医用生物粘合剂、酶固定剂、防冻剂、生物可降解的塑料。例：聚天冬氨酸：冷却水处理系统的水垢处理剂、环境温和的去垢剂、金属抗腐蚀剂、矿浆液化剂、皮革鞣制剂、化妆品添加剂。人工合成，已经大规模生产如：重组集落刺激因子（CSF）、促红细胞生成素（EPO）、白细胞介素（IL）、 干扰素、生长激素等第3页，共27页。元素比例（%）C50~55H6~7O19~24N13~19（16）S0~4P、Fe、Zn、Cu、Mn、Co、Mo样品中蛋白质含量估算=样品中含氮量×6.25凯氏定氮一、蛋白质的分子组成1、蛋白质元素组成磷脂蛋白第4页，共27页。2、蛋白质的基本单位（？）—α-氨基酸氨基酸蛋白质分子基本化学单位常见20种L-α-AA氨基酸机构通式1、氨基酸包括：天然蛋白质氨基酸、 非天然蛋白质氨基酸2、组成蛋白质氨基酸20种L型氨基酸名称及简写符号（三字母和单字母）3、基本结构（手性分子）第5页，共27页。非天然蛋白质氨基酸：不参与构成蛋白质的氨基酸，约150种，包括一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。一些氨基酸是重要的代谢物前体或中间产物，如：瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是是泛酸，辅酶A前体等的前体γ-氨基丁酸是神经传递的化学介质第6页，共27页。非极性中性氨基酸：R基不带电荷或极性极微弱，具有疏水性 （9种）甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。极性中性氨基酸：R基极性亲水，但不解离或极弱解离 （6种）丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。 含有羟基、巯基和酰胺基等。酸性氨基酸：R基极性解离，水溶液中呈酸性，带负电荷，亲水性强。（2种）天门冬氨酸、谷氨酸。（羧基）碱性氨基酸：R基极性解离，水溶液中显碱性，带正电荷，亲水性强。（3种）组氨酸、赖氨酸、精氨酸。（氨基或亚氨基）蛋白质分类（按R侧链结构）第7页，共27页。丙氨酸Ala蛋氨酸Met脯氨酸Pro缬氨酸Val亮氨酸Leu异亮氨酸Ile苯丙氨酸Phe甘氨酸Gly色氨酸Trp丝氨酸Ser组氨酸His半胱氨酸Cys苏氨酸Thr天冬酰胺Asn谷胺酰胺Gln酪氨酸Tyr天冬氨酸Asp谷氨酸Glu赖氨酸Lys精氨酸Arg20种氨基酸（复习），要求记忆三字符缩写第8页，共27页。构型构型一个分子中原子的特定空间排布方式不同构型分子间除镜面对称外，不能以任何方式重合一种构型改变为另一种构型，必须有共价键的断链和重新形成；L-型D-型第9页，共27页。构象组成分子的原子或基团，绕单键旋转，形成的不同空间排布当一种构象转变为另一种构象时不要求有共价键的断链和重新形成构象构型和构象的差异？第10页，共27页。氨基酸的立体异构D、L是一种相对构型，不表示旋光性，即与其旋光性（+）、（-）无关。旋光性用（＋）或（－）表示。（+）及（-）甘油醛作为其他旋光性异构体物质的构型的比较标准，并人为地规定。在费歇尔投影式中，手性碳上的OH排在横线右边的为右旋甘油醛作为D型，手性碳上的OH排在横线左边的为左旋甘油醛作为L型。第11页，共27页。氨基酸的光吸收构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(220nm)均有光吸收。Why？在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。Why？酪氨酸?max＝275nm，?275=1.4x103;苯丙氨酸?max＝257nm，?257=2.0x102;色氨酸?max＝280nm，?280=5.6x103;定量关系A=abc苯丙氨酸（Phe）第12页，共27页。二、肽和多肽链肽键/酰胺键寡肽：12-20多肽：大于20多肽链的构型：反式（tran）/顺式（cis）多肽链的构象（C-N扭角Φ,C-C扭角Ψ）序列读法：左→右，N→C，氨基端→羧基端第13页，共27页