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2025年大学《化学生物学》专业题库——微观世界中的化学生物学探索
考试时间:______分钟总分:______分姓名:______
一、选择题(每小题2分,共20分。请将正确选项字母填入括号内)
1.下列哪种氨基酸侧链具有强酸性,常参与蛋白质盐桥的形成?
A.丙氨酸
B.丝氨酸
C.天冬氨酸
D.赖氨酸
2.RNA分子中,构成核糖骨架的糖是:
A.葡萄糖
B.果糖
C.核糖
D.半乳糖
3.蛋白质二级结构中,依靠氢键维持稳定的主要形式是:
A.α-螺旋和β-折叠
B.β-转角和γ-转角
C.无规则卷曲和β-发夹
D.超螺旋和锌指
4.酶催化反应速率远高于非催化反应的主要原因之一是:
A.降低反应的活化能
B.提供反应所需的活化能
C.改变反应的平衡常数
D.增加反应的熵变
5.下列哪种酶催化的反应属于氧化还原反应?
A.腺苷三磷酸酶(ATPase)
B.磷酸化酶
C.乳酸脱氢酶
D.葡萄糖激酶
6.细胞膜上,负责将信号分子跨膜传递至细胞内的是:
A.离子通道型受体
B.G蛋白偶联受体
C.核受体
D.细胞表面酶受体
7.在三羧酸循环(Krebscycle)中,草酰乙酸被消耗后,重新生成的是:
A.柠檬酸
B.琥珀酸
C.苹果酸
D.谷草酸
8.下列哪种物质是ATP水解的产物,并直接参与生物合成反应提供能量?
A.ADP+Pi
B.AMP+PPi
C.GDP+Pi
D.GTP+H2O
9.核酸适配体(Aptamer)技术的核心优势在于其能够特异性识别:
A.特定蛋白质
B.特定小分子化合物
C.特定核酸序列
D.特定细胞表面标记
10.基于结构的药物设计(Structure-BasedDrugDesign)主要依赖于:
A.化学合成方法
B.体内药效学数据
C.目标蛋白的三维结构信息
D.药物代谢动力学研究
二、填空题(每空2分,共20分。请将答案填入横线处)
1.蛋白质的一级结构是指其氨基酸的________和________。
2.核酸双螺旋结构中,碱基配对的规则是________和________。
3.酶动力学中,Vmax代表酶的________,Km代表酶的________。
4.细胞信号转导过程中,第二信使常见的例子包括________、cAMP和Ca2+。
5.脂质双分子层构成细胞膜的基本骨架,其特点是________。
三、简答题(每题5分,共20分)
1.简述蛋白质二级结构的主要类型及其维系主要靠什么力。
2.简述酶竞争性抑制的特点。
3.简述氧化磷酸化过程中质子梯度是如何形成的。
4.简述分子印迹技术的基本原理及其应用前景。
四、论述题(每题10分,共30分)
1.论述核酶(Ribozyme)的发现对传统酶学观念的挑战及其意义。
2.论述利用化学生物学方法(如基于结构的药物设计)进行新药研发的基本思路和优势。
3.论述细胞信号转导通路中,信号放大的机制及其生物学意义。
试卷答案
一、选择题
1.C
2.C
3.A
4.A
5.C
6.B
7.A
8.A
9.D
10.C
二、填空题
1.顺序,构型
2.A与T配对,G与C配对
3.最大反应速率,抑制剂浓度
4.cGMP
5.磷脂酰双分子层,亲水头部朝外,疏水尾部朝内
三、简答题
1.蛋白质二级结构的主要类型有α-螺旋和β-折叠。α-螺旋是氨基酸残基围绕中心轴呈右手螺旋排列,靠氨基酸之间形成氢键维系稳定;β-折叠是氨基酸残基大致平行排列,通过残基间形成氢键形成折叠结构,可有β-strands形成β-片层。
2.酶竞争性抑制的特点是:抑制剂(I)与底物(S)竞争结合酶的活性位点;加入抑制剂后,酶的最大反应速率Vmax不变;但抑制剂的浓度会影响酶促反应速率,使Km值增大(或不变),即需要更高的底物浓度才能达到相同的反应速率。
3.氧化磷酸化过程中质子梯度(质子动力)的形成:电子传递链(位于线粒体内膜)中的电子传递过程伴随质子(H+)从线粒体基质泵入膜间隙;同时,ATP合酶利用质子顺浓度梯度从膜间隙流回基质时驱动ATP合成;这一系列过程导致膜间隙的H+浓
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