蛋白质的三维结构文档.ppt

蛋白质的三维结构;（一）X射线衍射法;氨基端（N端）;;;肽平面处于稳定的伸展构象;以单键表示肽键;N-end;肽键具有部分双键性

而不能自由旋转;(a);理论上Cα原子的两个单键可以在-180o~+180o范围内自由旋转，但因空间位阻的存在，实际上是不可能的，因为羰基O和酰胺H将发生空间重叠。;拉氏构象图;只有当大量的连续残基都具有类似的φ和ψ值时才会形成相应的二级结构;（一）α螺旋;氨基酸的前3个肽键内NH

不能形成α-螺旋氢键;α-螺旋端视图;α螺旋的左旋和右旋两种形式右旋比左旋稳定;

影响α螺旋形成的因素

相邻侧链带同种电荷侧链之间的排斥作用

R基的大小

脯氨酸

不可能绕N-Ca旋转而引入结节

酰胺N上也没有H可供形成氢键

甘氨酸

侧链仅为H，太容易绕Ca旋转

使α螺旋更稳定因素

每隔3个残基的2个侧链上正、负电荷形成离子键结合

每隔3个残基的2个侧链的疏水作用

;反平行β折叠片;平行β折叠片;氨基酸2和3肽键可自由的与水形成氢键;无规卷曲;原纤维;将头发

盘卷;堆积的β折叠片的三维结构;丝心蛋白;（a）胶原纤维中原胶原分子的排列（b）原胶原分子是一种右手三股螺旋

（c）三股螺旋中的每股链是左手螺旋（d）三股螺旋的原子水平模型;横纹（64nm）;胶原蛋白：一种三股螺旋(3);六、超二级结构和结构域（1）;超二级结构和结构域（2）;超二级结构和结构域（3）;超二级结构和结构域（4）;超螺旋结构中两股α-螺旋链的非几极性边缘的疏水作用;（1）结构域概念;甘油醛-3-磷酸脱氢酶

的双结构域亚基;反平行α螺旋结构域（全α-结构）;;α/β型结构域;α+β型结构域;二、稳定蛋白质空间结构的因素;一级结构上相距很远的残基

可能在三级结构中靠得很近

而导致其侧链基团相应互作;水分子围绕疏水溶质形成的笼形结构将导致其有序度明显增加而熵值则相应减小，结果将

迫使疏水溶质之间形成净吸引(=疏水互作);26-84;（一）蛋白质的变性;肽链伸展

活性丧失;①DnaJ和DnaK依次

与松散/部分折叠

的肽链结合;（1）含多种二级结构元件;模拟蛋白质折叠途径示意图;

-起始结构单元的形成有助于后续结构

单元的正确排列

-酶催化异构???应可以协助多肽链折叠

蛋白质二硫键异构酶(PDI)

催化二硫键交换或改组以确定天然配对方式

肽酰脯氨酰顺反异构酶(PPI,)

加速脯氨酰异构化

-分子伴侣能提高多肽链的正确折叠率;蛋白质结构的预测;很多蛋白质是以三级结构的球状蛋白质的聚集体形式存在的。这些球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，这样的聚集体成为蛋白质的四级结构，每个球状蛋白质称为亚基或亚单位。

二聚体蛋白质：由二个亚基组成的蛋白质。

四聚体蛋白质：由四个亚基组成的蛋白质。

寡聚蛋白质或多体蛋白质：由二个或多个亚基组成的蛋白质。

单体蛋白质：无四级结构的蛋白质例如.溶菌酶,肌红蛋白.

原体：对称的寡聚蛋白质分子是由二个或多个不对称的等同结构成分组成的，这种等同结构成分称原体。原体一般就是亚基，可以是二个或多个亚基的聚集体。血红蛋白分子--两个原体：α亚基β亚基

;血红蛋白的四级结构;两种环状对称;二十面体对称;多聚蛋白：病毒外壳(1);蛋白质亚基;小结（1）;小结（2）;蛋白质结构与功能的关系;章节目录;一、肌红蛋白的结构与功能;153个氨基酸残基形成8个α-螺旋段A、B、C、D、E、F、G、H

螺旋段之间的转折为不规则卷曲

在疏水性裂隙中插入1个血红素，F8和E7的两个His残基夹着血红素

F8的His残基连接在血红素中心的Fe原子;血红素的结构;;氧合肌红蛋白;O2的结合改变肌红蛋白的构象;p(O2);（一）血红蛋白的结构;血红蛋白的结构;血红蛋白中各亚基的排列;?subunits(141AA);?脱氧Hb各亚基间

有八对盐键

-?链内两对

-?链间四对

-?-?链间两对;氧饱和百分数;Mb;血红蛋白的Hill图（示出非线性性质）;pH的降低使S曲线右移，即氧合能力

降低，促使O2解离

组织呼吸释放CO2，CO2进入红细胞

H2O+CO2+H2CO3H++HCO3-

H+促使HB-O2解离，因而有利于从肺

向组织运送O2

H+和CO2结合于Hb从组织运送到肺

部，HCO3-从血浆运送至肺

肺部的高氧分压使O2与Hb结合，促

使H+和CO2解离，