生物化学-酶高效降低活化能的内在因素和作用.docVIP

PAGE1

酶高效降低活化能的内在因素和作用

酶催化反应机理的研究是当代生物化学的一个重要课题。它探讨酶作用高效率的原因以及酶反应的重要中间步骤。酶原的激活(proenzymeactivation)着重研究酶在激活——由无活性的酶原转变成有活性的酶时构象发生的变化。

一、酶高效降低活化能的内在因素

与酶的高效率有关的因素据现在所知，重要的因素有以下几个方面：?

（一）底物与酶的“靠近”(proximity)及“定向”(orientation)?

由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域，底物浓度增高，则反应速度也随之增高。提高酶反应速度的最主要方法是使底物分子进入酶的活性中心区域，亦即大大提高活性中心区域的底物有效浓度。曾测到过某底物在溶液中的浓度为0.001mol/L，而在其酶活性中心的浓度竟达100mol/L，比溶液中的浓度高十万倍！因此，可以想象在酶的活性中心区域反应速度必定是极高的。“靠近“效应对提高反应速度的作用可以用一个著名的有机化学实验来说明，如表4-12，双羧酸的单苯基酯，在分子内催化的过程中，自由的羧基作为催化剂起作用，而连有R的酯键则作为底物，受—COO-的催化，破裂成环而形成酸酐，催化基团—COO-愈靠近底物酯键则反应速度愈快，在最靠近的情况下速度可增加53000倍。但是仅仅“靠近”还不够，还需要使反应的基团在反应中彼此相互严格地