厦门大学《生物化学》分章总结.pdfVIP

门大学医学部 临床08 生物化学重点 临床08 级生物化学复习重点 根据老师给的复习思考题整理，加*为重要，加**为非常重要，根据上学期考试情况，有些打了**的非常重要的 题目，但是又比较难理解的，一般出也只出到选择题，问答题一般不出，因此只需要熟悉就可以了。课时分配分数， 每个老师上了多少课他就出多少比例的题目，因此，按课时多少来复习内容。楷体为了解性内容，有些上学期考到的 还记得的都在知识点后面注明了。 第一章 蛋白质的结构与功能 蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题） 一级：多肽链中AA 残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。 二级：Pr 中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA 碱基侧链的构象， 维持的力为氢键。 三级：整条多肽链全部AA 残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键 疏水作用，离子键(盐键)，氢键， 范德华力。 四级：Pr 中各 基的空间排布及 基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键) 也参与其中。 -螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2 、AA 侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H 与第四个肽键的C=O 形 成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4 、每3.6 个AA 残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。 β-折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元平面之间折叠成锯齿状结构，AA 残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。 分子病(molecular disease)： 子病是指由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常所引起的疾病。 蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶。 一级结构结构相似的蛋白质，功能也相近。同源蛋白质(指不同机体中具有同一功能的蛋白质) 的一级结构相似， 且亲缘关系越相近者，差异越小。如胰岛素、细胞色素C 等。 来源于同种生物体的蛋白质，如一级结构在关键区段有细微的差异，常是引起分子病的基础。如镰刀状细胞贫血， 经一级结构 定后发现，其血红蛋白S(HbS)与正常血红蛋白(HbA)相比，只是一个氨基酸发生了突变，即在β链的第 六位，正常的Glu 被Val 取代了。仅一级结构中一个氨基酸的改变而引起HbS 在红细胞中线性缔合，导致氧结合能力 降低，整个红细胞扭成镰刀状，导致溶血型贫血。 以核糖核酸酶为例说明一级结构与功能的关系 核糖核酸酶由124 个AA 残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键， 使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4 对二硫键理论上有105 种不同配对方式，唯 有与天然 糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其 特定AA 序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4 对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。 充分证明空间结构遭破坏的 糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。 Hb 为例说明Pr 空间结构和功能的关系 Hb 由两条α肽链和两条β肽链组成，4 个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状Pr。未结合O 时，α/ β和α/ 2 1 1 2 2+ β成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb 与O 亲和力小，Fe 半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。当第一个 2 2 2+ 2+ O 与Fe 结合后，此时Fe 半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O 的 2 2 结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O 的结合，最后Hb 结构均显得相对松弛，称松弛态。 2 肽：由多个AA 通过脱水形成酰胺键结合成的聚合物。 亚基：具有四级结构