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2013 年临床执业医师 《生物化学》辅导:考试复习要点总结
一 蛋白质的结构与功能
1.蛋白质的含氮量平均为16%.
2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位,除甘氨酸外属L-α -氨基酸。
3.酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸;碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH 的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键
7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pHpI 时蛋白质带负电,溶液pH
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变,并不涉及一级结构的改变。 医学教育网
二 核酸的结构和功能
1. RNA 和DNA 水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′,5′-磷酸二酯键。
4. DNA 的二级结构的特点。主要化学键为氢键。碱基互补配对原则。A 与T,C 与G.
5. Tm 为熔点,与碱基组成有关医 学教育网原创
6. tRNA 二级结构为三叶草型、三级结构为倒L 型。
7.ATP 是体内能量的直接供应者。cAMP、cGMP 为细胞间信息传递的第二信使。
三 酶
1.酶蛋白决定酶特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性:绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念。
3.B 族维生素与辅酶对应关系。
4. Km 含义
5.竞争性抑制特点。
四 糖代谢
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1.限速酶:己糖激酶,磷酸果糖激酶,丙酮酸激酶;净生成ATP;2 分子ATP;产物:
乳酸
2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
3.能进行糖异生的物质主要有:甘油、氨基酸、乳酸、丙酮酸。糖异生的四个关键酶:
丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶,果糖二磷酸酶,医学 教育网原创葡萄糖-6-磷酸
酶。
4.磷酸戊糖途径的关键酶,6-磷酸葡萄糖脱氢酶,6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
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5.血糖浓度:3.9~6.1mmol/L.
6.肾糖域概念及数值。
五 氧化磷酸化
1. ATP 是体内能量的直接供应者。
2.细胞色素aa3 又称为细胞色素氧化酶。
3.线粒体内有两条重要的呼吸链:NADH 氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。
4.呼吸链中细胞色素的排列顺序为:b cl c aa3.
5.氰化物中毒的机制是抑制细胞色素氧化酶。
六 脂肪代谢
1.必需脂肪酸指亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
2.脂肪的合成原料为乙酰辅酶A 和NADPH.
3.脂肪分解的限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶。
4.酮体生成的限速酶是HMG-CoA 合成酶。
5.酮体利用的酶是乙酰乙酸硫激酶和琥珀酸单酰CoA 转硫酶。
6.肝内生酮肝外用。
七 磷脂、胆固醇及血浆脂蛋白
1.磷脂的合成部位在内质网,合成原料为甘油、脂肪酸、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌
醇等。
2.胆固醇合成酶系存在于胞液及滑面内质网上。合成胆固醇的原料为乙酰辅酶A 和
NADPH.
3.胆固醇合成的限速酶是HMG-CoA 还原酶。
4.胰岛素和甲状腺素促进胆固醇的合成,胰高血糖素和皮质醇减少胆固醇的合成。
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5.胆固醇的转化:①转化为胆汁酸;②转化为类固酮激素;③转化为维生素D3.
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八 氨基酸代谢
1.人体内有8 种必需氨基酸:苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、
苯丙氨酸、色氨酸。
2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
3.氨基酸的脱氨基方式包括:①氧化脱氨基;②转氨基作用;③联合脱氨基作用。
4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。
5.氨的来源:①脱氨基作用;②肠道产氨;③肾脏泌氨。
6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。
7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。
8.谷氨酸脱羧生成GABA;组氨酸脱羧生成组胺。
9.一碳单位来源:丝、甘、组、色氨酸。FH4 为其
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