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生物化学与生物物理进展
Progress in Biochemistry and Biop hys ics
201 1, 38(2): 151~ 158
冲嗜酸热两面菌伴侣素ATcpn 底物
结合特性研究
1) 2) 1) 1)** 2)**
王丽 张 凯 樊 峥 董志扬 孙 飞
(1) 中国科学院微生物研究所,微生物资源前期开发国家重点实验室,北京 100 101;
2) 中国科学院生物物理研究所,生物大分子国家重点实验室,北京100101)
摘要 嗜酸嗜热古菌腾冲嗜酸热两面菌(A cidianus tengchongens is)来源的 型伴侣素ATcpn 茁已获得晶体结构解析,其顶端结
构域突触下端相应于 型伴侣素GroEL 的重要底物结合位点处的氨基酸多为极性氨基酸,将其突变为疏水性氨基酸时,突
玉
变体对变性底物的捕获能力显著增强 表面等离子共振研究表明,ATcpn 茁对于化学变性底物的再折叠 间体的其捕获作用
不依赖于Mg2+/ATP 前期对该伴侣素冷冻电镜观察和结构解析表明,ATP 的存在并不能驱动ATcpn茁从开放构型向闭合构
2+
型转变,但是表面等离子共振研究表明,ATcpn茁对热变性过程中已经聚集的底物的捕获作用依赖于Mg /ATP,说明
2+
Mg /ATP 可以介导ATcpn 茁顶端结构域一定的构象变化,引起顶端结构域疏水残基的进一步暴露,从而能够与大分子聚集体
紧密结合 两个方面的研究均表明,伴侣素蛋白与变性底物的结合仍然以疏水相互作用为主,并且伴侣素蛋白与变性底物的
2+
结合受Mg /ATP 的结合调控,与伴侣素蛋白疏水面的暴露程度相关
关键词 嗜酸嗜热古菌,伴侣素(chaperonin) ,蛋白质折叠,表面等离子共振
学科分类号 Q518.4 DOI: 10.3724/SP.J.1206.20 10.00504
伴侣素HSP60(chaperonin) 是通过水解ATP 帮 结合后与ATP 进一步结合的过程中底物会发生一
[1]
助蛋白质折叠的多亚基双环复合物 根据其结构 定程度的去折叠变化以释放更多的疏水区域,从而
[2] [14]
特点和序列同源性将其分为两个亚型( 型和 型) , 与GroEL 形成更紧密的结合
玉
[3] [4]
Ⅰ型伴侣素来源于真细菌 、线粒体和叶绿体 , 与GroEL 需要辅分子伴侣GroES 来关闭腔体
Ⅱ型伴侣素来源于古菌(thermosome)[5] 和真核细胞 完成促折叠循环不同, 型伴侣素依靠顶端结构域
的细胞质(CCT/TRiC)[6-7] 在古菌中的Ⅱ型伴侣素 上的突触来关闭 央空腔,并进一步完成促进底物
由于其较高的温度耐受性和热诱导性,又被称为热 折叠的作用 目前古菌伴侣素蛋白的
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