Rhizopusmicrosporusva_省略_ensis生淀粉糖化酶的分离纯.pdfVIP

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2017-09-03 发布于重庆
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Rhizopusmicrosporusva_省略_ensis生淀粉糖化酶的分离纯.pdf

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2010 16 5 ): 714~718 2010-10-25 应用与环境生物学报， ( Chin J Appl Environ Biol=ISSN 1006-687X DOI: 10.3724/SP.J.1145.2010.00714 Rhizopus microsporus var. chinensis生淀粉糖化酶的 * 分离纯化及酶学性质 ** ** 李彧娜石贵阳王武王正祥（江南大学生物工程学院生物资源与生物能源研究中心和工业生物技术教育部重点实验室无锡 214122）摘要从Rhizopus microsporus var. chinensis CICIM F0088菌株中分离纯化一种新的具有生淀粉降解能力的糖化酶，并研究其酶学性质. 经硫酸铵沉淀、双水相交换、DEAE-650M 阴离子层析、Bio-Rad 制备电泳等步骤后获得电泳均一的糖化酶，其相对分子质量约为52×103. 该酶最适反应pH为4.5，在pH 3.5~6.5范围内稳定；最适反应温度为75 ℃，具有较宽的pH耐受范围和较高的温度耐受性 . 经飞行质谱分析得到酶蛋白中3个肽段的氨基酸序列，通过比对发现，该酶与NCBI 中已报道的糖化酶序列具有一定的同源性. 图6 表 1 参 18 关键词生淀粉糖化酶；Rhizopus microsporus var. chinensis；纯化；酶学性质 CLC Q936 : TQ925 Puriﬁ cation and Properties of a Novel Raw Starch Digesting Glucoamylase from Rhizopus microsporus var. chinensis* LI Yuna, SHI Guiyang, WANG Wu** WANG Zhengxiang** (Research Center of Bioresource and Bioenergy, School of Biotechnology, Jiangnan University and Key Laboratory of Industrial Biotechnology, Ministry of Education, Wuxi 214122, Jiangsu, China) Abstract A novel raw starch digesting glucoamylase from Rhizopus microsporus var. chinensis was puriﬁ ed by sequential ammonium sulfate precipitation, aqueous two-phase systems (ATPS), DEAE-650M chromatography and Bio-Rad Prep Cell. The protein performed a ralative molecular mass of 52×103 estimated by SDS. The puriﬁ ed glucoamylase behaved the maximum activity at pH 4.5 and was stable between pH 3.5 to 6.5. Furthermore, the enzyme exhibited the maximum activity at 75 . Th