10 酶的作用机制和酶的调节2.pptVIP

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  • 2017-09-03 发布于安徽
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天冬氨酸转氨甲酰酶(ATCase)参与核苷酸生物合成,该酶为别构酶的生理意义: 只在较窄的底物浓度范围内开启产物的合成 ATP是能量充足的信号,促进合成反应 CTP是终产物充足的信号,抑制合成反应 天冬氨酸转氨甲酰酶ATCase 图中显示酶的两个侧面观。该酶是别构酶3r2 +2c3→r6c6 2个催化亚基(兰色和紫色)和3个调节亚基(白色和红色)。酶的构像可由于结合效应物(底物、ATP、GTP)而发生很大变化 ATCase的结构的X射线分析 PALA (N-磷乙酰-L-天冬氨酸)是ATCase的底物过渡态类似物 PALA与酶的结合导致酶结构发生很大变化,从紧张态(T)变为松驰态(R) 除了底物的结合导致酶的构像发生改变外,效应物的结合也会导致酶的构像发生改变 无催化活性构象(T-型) C C C C C C R R R R R R 有催化活性构象(R-型) C C C C C C R R R R R R ATP(正效应物) CTP(负效应物) 别构酶的性质 是寡聚酶,既有活性中心又有别构中心,两个中心可以分别位于相同的亚基也可以位于不同的亚基上,出现了催化亚基和调节亚基 别构调节涉及到亚基间的相互作用,即协同作用 别构酶的v~[S]关系大都不遵循米氏动力学。动力学曲线不是双曲线。 具有正协同的别构酶的v对[S]作用呈S形曲线

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