第五章 蛋白质三维结构.docxVIP

第一节　研究蛋白质构像的方法一、X射线衍射法基本规律：X射线穿过原子平面层时，当光程差等于波长的倍数，反射波可以互相叠加形成衍射斑点。如上图所示，光程差等于2dsinθ，上述规律可总结为Bragg方程：2dsinθ=nλ(n=±1，±2，±3…)。二、研究溶液中蛋白质构像的光谱学方法（一）紫外差光谱芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动，称作篮移，反之会红移。（二）荧光和荧光偏振变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。（三）圆二色性圆偏振光可看成是相位相差90°的两个平面偏振光叠加而成，若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同，二者叠加会形成椭圆偏振光。椭圆率θ=短轴/长轴=tanθ≈33cl?ε(适合于小的θ，?ε=εR?εL，c为摩尔浓度，l为光程，ε为摩尔吸光系数)摩尔椭圆率[θ]λ=θ/cl×100=3300 ?ε。（四）核磁共振(NMR)第二节　稳定蛋白质三维结构的作用力一、氢键二、范德华力定向效应诱导效应分散效应三、疏水作用（熵效应）四、盐键五、二硫键第三节　多肽主链折叠的空间限制一、酰胺平面与α-碳原子的二面角（φ和ψ）规定键两侧基团为顺式排列时为0o，从C沿键轴方向观察，顺时针旋转的角度为正值。二、可允许的φ和ψ：拉氏构像图二、可允许的φ和ψ值：拉氏构像图第四节　二级结构：多肽链折叠的规则方式一、α螺旋（一）α螺旋的结构多肽链中的各个肽平面围绕同